Einfluß von Struktur-Funktionsparametern bei Cellulosemembranen, immobilisiert mit regioselektiv modifiziertem Heparin/Heparansulfat, auf die Plättchen- und Plasmaproteinadsorption

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Sobald Blut mit einer künstlich hergestellten Oberfläche in Kontakt tritt, werden Proteine in Sekunden auf der Oberfläche adsorbiert und danach innerhalb weniger Minuten durch andere Proteine ersetzt. Ziel des Vorhabens ist, auf Cellulosemembranen, auf denen durch polymeranaloge, regioselektive Methoden semisynthetisch hergestellte Heparin-Derivate kovalent immobilisiert sind, das Ausmaß, Art und Reihenfolge der Proteinadhäsion in Abhängigkeit von Art und Position der individuellen funktionellen Gruppen dieser Derivate unter statischen und besonders unter dynamischen Bedingungen mit hohen Scherraten, wie sie in mikrovasculären Systemen zu finden sind, zu erforschen. Die homologe Reihe der regioselektiven Heparin-Derivate soll durch Verwendung einer neuen Literaturmethode erweitert werden. Die Charakterisierung der adsorbierten Plasmaproteine soll über kombinierte Fluoreszenz- und ELISA-Analytik erfolgen. Die Proteine werden mit verschiedenen Chromophoren (FITC, Dansylchlorid, Coumarine u. a.) gelabelt, die mit Hilfe von Fluoreszenzänderungen ermöglichen, die Proteine nebeneinander zu detektieren. Zusätzliche physikalische Methoden wie Ellipsometrie, AFM und Fluoreszenzmikroskopie sollen die Schichtdicke und Gleichmäßigkeit der Oberflächenlayer genauer charakterisieren. Studien zur Plättchenadhäsion in Abhängigkeit von Modellsubstanz und Proteinbelegung sollen Aufschluß über die Ursachen für die Hämokompatibilität der gekoppelten Derivate geben und so Erklärungen für die Plättcheninertheit des in der Glykoalix vorkommenden ES-HS liefern.