Struktur und Funktion von Komponenten der bakteriellen Signaltransduktion und ihre Interaktion mit Proteinen und Proteindomänen des bakteriellen Phosphotransferasesystems
Struktur und Funktion von Komponenten der bakteriellen Signaltransduktion und ihre Interaktion mit Proteinen und Proteindomänen des bakteriellen Phosphotransferasesystems
批准号:
5390947
负责人:
Professor Dr. Wolfgang Hengstenberg
金额:
$0.0万
依托单位国家:
德国
项目类别:
Research Grants
财政年份:
2002
资助国家:
德国
项目状态:
已结题
起止时间:
2001-12-31 至 2003-12-31
中文摘要
这是最好的选择,也是最好的选择。Von Besonderem Interesse is dabebediberwiwide在Bakterien vorkommende双功能蛋白HPR/磷酸酶,DAS磷酸载体蛋白HPR和丝氨酸46三磷酸腺苷-ABHängig磷酸。这是一种很难理解的现象,因为它是一种新型的组氨酸磷酸酶和组氨酸激酶。在cre-DNA-Sequenzen结合的基础上,将其P-Ser-HPR MIT DEM分解代谢控制蛋白CCPA einen Komplex、katoxischen操纵子Vind agert Sind.在语法化的Bakterien中,死亡是一种压抑。在Zusammenarbeit麻省理工学院的HPR-Kinase木质葡萄球菌中,Klaus Scheffzek博士,EMBL Heidelberg,Gelöst Werden。Danach将死于Kristallation von Komplexen Aus HPR和HPR-Kinase and Aus ATP-Analogen MIT HPrkinase versuht。在此基础上,对HPRK进行了动力学分析。粪肠球菌中的蛋白质组成蛋白和肠道异种异种。麻省理工学院Glukonat-Spezifischem Enzym IIA konnten bereits Kristalle erhalten wden,die bis be streuen(Zusammenarbeit MIT B.Dijksta,Groningen,NL)。他说:“这是一件非常重要的事情,因为这是一件非常重要的事情。在Zusammenarbeit麻省理工学院,Meyer教授阁下在Proteinen augearbeet中获得了大量的Proteininstrukturrische Verfahren zur SequenzSpezifchen von Phosphophistidinsten。
英文摘要
Inzwischen ist die Beteiligung des PTS an der bakteriellen Signaltransduktion klar gezeigt worden. Von besonderem Interesse ist dabei die überwiegend in grampositiven Bakterien vorkommende bifunktionelle HPr-Kinase/Phosphatase, die das Phosphocarrierprotein HPr an Serin 46 ATP-abhängig phosphoryliert. Einerseits wird dadurch die Phosphorylierung von HPr durch die Histidinkinase Enzym I des PTS stark gehemmt und damit die Aufnahme von PTS-Zuckern eingeschränkt. Andererseits bildet P-Ser-HPr mit dem Catabolite Control Protein CcpA einen Komplex, der an cre-DNA-Sequenzen bindet, die katabolischen Operons vorgelagert sind. Dies bewirkt Katabolitrepression in grampositiven Bakterien. Die Struktur der HPr-Kinase aus Staphylococcus xylosus konnte in Zusammenarbeit mit Dr. Klaus Scheffzek, EMBL Heidelberg, gelöst werden. Danach wird die Kristallisation von Komplexen aus HPr und HPr-Kinase und aus ATP-Analogen mit HPrkinase versucht. Begleitend zu Strukturuntersuchungen soll die Substratspezifität der HPrkinase durch kinetische Messungen analysiert werden. Die Proteinkomponenten des Glukonat-spezifischen PTS, das bisher nur in Enterococcus faecalis nachgewiesen wurde, lassen sich gut heterolog überexprimieren. Mit Glukonat-spezifischem Enzym IIA konnten bereits Kristalle erhalten werden, die bis 3Å streuen (Zusammenarbeit mit B. Dijksta, Groningen, NL). Die Glukonat-spezifische IIB-Domäne bildet mit der IIA-Domäne einen stabilen Komplex, der strukturell weiter charakterisiert werden soll. In Zusammenarbeit mit dem Proteinstrukturlabor Prof. Dr. H.E. Meyer werden massenspektrometrische Verfahren zur sequenzspezifischen Zuordnung von Phosphohistidinresten in Proteinen ausgearbeitet.
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