Characterisation of PIAS proteins as E3-like SUMO-ligases of p53 and c-Jun

PIAS 蛋白作为 p53 和 c-Jun 的 E3 样 SUMO 连接酶的表征

基本信息

  • 批准号:
    5395993
  • 负责人:
  • 金额:
    --
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    德国
  • 项目类别:
    Research Grants
  • 财政年份:
    2003
  • 资助国家:
    德国
  • 起止时间:
    2002-12-31 至 2006-12-31
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

Die post-translationale Proteinmodifikation mit dem Ubiquitin-ähnlichen SUMO-Protein reguliert die Aktivität zahlreicher zellulärer Proteine. Zu den SUMO-Zielproteinen gehören wichtige zelluläre Regulatoren darunter das Tumorsuppressorprotein p53 und das Protoonkogenprodukt c-Jun. Die funktionelle Konsequenz der SUMO-Modifikation dieser beiden Transkriptionsfaktoren ist jedoch noch weitgehend unverstanden. Die Verknüpfung von SUMO mit Substratproteinen erfolgt analog zur Ubiquitinierung in einem mehrstufigen Prozess über eine Enzymkaskade, an der ein SUMO-aktivierendes E1-Enzym, ein E2-Konjugationsenzym und eine sogenannte E3-Ligase beteiligt sind. Wir konnten vor kurzem zeigen, dass Mitglieder der PIAS (Protein Inhibitor of Activated STAT) Proteinfamilie als SUMO-Ligasen fungieren und die Bindung von SUMO an p53 und c-Jun drastisch stimulieren. Ziel dieses neuen Projektes ist es, die Spezifität und Funktion der verschiedenen PIAS-Formen bei der SUMOylierung von p53 und c-Jun/AP1 zu untersuchen und die Rolle der PIAS-vermittelten Modifikation bei der Regulation der Aktivität dieser Transkriptionsfaktoren aufzuklären. Die Isolierung PIAS-assoziierter zellulärer Proteinkomplexe soll dazu beitragen zu verstehen wie die Substraterkennung und Stimulierung der SUMOylierung durch PIAS erfolgt.
Die翻译后蛋白修饰mit dem Ubiquitin-ähnlichen SUMO-Protein regulert Die Aktivität zahlreicher zellulärer protein。研究对象:肿瘤抑制蛋白p53和原癌原产物调控因子的研究[j]。在转录过程中对sumo -修饰过程进行了分析,并对其进行了分析。在SUMO-aktivierendes e1酶、e2 - konjukiation酶和e3 - sogenannte e3 -连接酶的研究中,研究了SUMO-aktivierendes e1酶、e2 - konjukiation酶和e3 -连接酶。本文研究了pia (Protein Inhibitor of Activated STAT)蛋白家族与SUMO- ligasen真菌的结合,并对SUMO、p53和c-Jun剧烈刺激进行了研究。Ziel diesesneen Projektes ist, die Spezifität and Funktion der verschiedenen pas - formen beder summoylierung von p53 and c-Jun/AP1 betersuchen and die Rolle der pas -vermittelten Regulation der Aktivität diesertranscriptionsaktoren aufzuklären。Die Isolierung PIAS- associziierter zellulärer蛋白复合物的研究进展及对PIAS细胞生长的影响。

项目成果

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