Struktur und Funktion von Lumazinprotein, einem optischen Transponder aus lumineszenten Bakterien
发光细菌的光学转发器二氮嗪蛋白的结构和功能
基本信息
- 批准号:5397478
- 负责人:
- 金额:--
- 依托单位:
- 依托单位国家:德国
- 项目类别:Research Grants
- 财政年份:2003
- 资助国家:德国
- 起止时间:2002-12-31 至 2005-12-31
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
Einige fluoreszierende Proteine (z. B. Lumazinprotein, Gelb-fluoreszierendes Protein, Blau-fluoreszierendes Protein) wirken als optische Transponder in lumineszierenden Photobakterien. Sie werden durch bakterielle Luciferase via Förster Transfer angeregt. Ihr Beitrag zur Biolumineszenz ist eine erhöhte Quantenausbeute und eine Verschiebung des Emissionsspektrums. Wir planen die Untersuchung des Lumazinproteins, des Emitterproteins von Photobacterium leiognathi. Ein Molekül 6,7-Dimethyl-8-ribityllumazin, welches nicht-kovalent an das 21 kDa Protein gebunden ist, wirkt hierbei als Fluorophor. Die Wechselwirkung des Proteins mit dem Fluorophor soll dabei unter Verwendung von multinuclearer NMR, EPR, ENDOR, Fluoreszenzspektroskopie und Röntgenstrukturanalyse untersucht werden. Für alle der genannten Methoden werden wir eine Vielzahl an stabilisotop-markierten Fluorophoren (2H,13C,15N) und stabilisotop-markiertes Lumazinprotein einsetzen. Die Markierungen sollen jeweils an verschiedenen Positionen sowohl im Liganden als auch im Enzym erfolgen (Selektivmarkierung). Die Bindungsstelle des Fluorophors im Protein soll ferner durch gerichtete Mutagenese gezielt verändert werden. Durch die Kombination der gerichteten Mutagenese mit spektroskopischen Methoden erwarten wir sowohl strukturelle als auch Information über die Dynamik der Protein/Ligand-Wechselwirkung und somit ein detailliertes Verständnis der Funktion des Proteins d.h. seiner Rolle bei der Erhöhung der Lumineszenz via gesteigerter Quantenausbeute.
Einige fluoresierende Protein(z. B。Lumazinprotein,Gelb-fluoresierendes Protein,Blau-fluoresierendes Protein)是一种荧光蛋白质。您可以通过前转移的荧光素酶来韦尔登。生物发光的Beitrag是一个高量子点和一个发射光谱的测试点。我们计划研究发光杆菌发光蛋白和发光蛋白。一种分子6,7-二甲基-8-核糖基荧光素,不含21 kDa蛋白质,含荧光体。利用多核NMR、EPR、ENDOR、核磁共振和放射性结构分析等手段对荧光蛋白质进行检测,可获得韦尔登。对于所有的方法,韦尔登将使用稳定同位素标记荧光团(2 H、13 C、15 N)和稳定同位素标记Lumazin蛋白质。标记必须在酶的作用下(选择性标记)在配体中定位。Die Bindungsstelle des Fluorophors im Protein soll ferner durch gerichtete Mutagenese gezielt verändert韦尔登。利用特异性突变方法进行基因突变的组合,我们也可以获得蛋白质/配体的动力学信息,并详细了解蛋白质的功能。他通过量子力学的方法在发光体上滚动。
项目成果
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