Evolution einer neuen Klasse von Prenyltransferasen des Sekundärstoffwechsels (Aromatische Prenyltransferasen Klasse II = ABA Prenyltransferasen)

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Aromatische Prenyltransferasen haben zur Evolution einer beeindruckenden Vielfalt von Sekundärstoffen in Pflanzen, Pilzen und Bakterien geführt. Biochemisch und molekularbiologisch sind diese Enzyme bisher jedoch kaum untersucht. Im vorliegenden Projekt sollen mehrere bereits von uns klonierte aromatische Prenyltransferasen biochemisch und röntgenstrukturspektroskopisch untersucht werden. Zusätzlich sollen die aromatischen Prenyltransferasen aus der Endophenazin-Biosynthese aus Streptomyceten und aus der Echinulin-Biosynthese aus Pilzen kloniert, überexprimiert und charakterisiert werden. Weitere bakterielle, pilzliche und pflanzliche Prenyltransferasen werden voraussichtlich aus Partnerprojekten im Rahmen des Schwerpunktprogrammes hinzukommen. Sequenz- und Strukturvergleiche, auch mit Hilfe eines computergestützten Modellings der dreidimensionalen Proteinstruktur, soll eine Klassifizierung dieser Enzyme hinsichtlich ihrer evolutionären Bezüge zueinander und zu Enzymen des Primärstoffwechsels ermöglichen. Die untersuchten Enzyme werden im Arbeitskreis von L. Wessjohann, Halle, zur chemoenzymatischen Synthese von substituierten aromatischen Verbindungen verwendet.