Roles of Multiple-Binding Sites of Conjugating Enzyme E2 in SUMOylation

结合酶 E2 的多重结合位点在 SUMOylation 中的作用

基本信息

项目摘要

Post-translational modification of proteins by a small ubiquitin-related modifier (SUMO) regulates many important celluar pathways. SUMOylation requires the sequential action of E1 (activating enzyme), E2 (conjugating enzyme) and often needs E3 (ligases) that mediate substrate specificity for SUMO conjugation. In this process, the transfer mechanism of SUMO from E1 to E2 has not been well clarified. In this study, to reveal the functional roles of interaction network among E1, E2 and SUMO, we performed structural analyses on E2, SUMO, and E2-binding domain (UFD) of E1 from rice, and identified that E2 has multiple SUMO-binding sites with distinct affinities as well as a single UFD-binding site.
小泛素相关修饰物(SUMO)对蛋白质的翻译后修饰调节许多重要的细胞通路。SUMO化需要E1(活化酶)、E2(结合酶)的顺序作用,并且通常需要介导SUMO结合的底物特异性的E3(连接酶)。在此过程中,SUMO基因从E1向E2的转移机制尚未完全阐明。为了揭示E1、E2和SUMO之间相互作用网络的功能,我们对水稻E1的E2、SUMO和E2结合域(UFD)进行了结构分析,发现E2具有多个亲和力不同的SUMO结合位点和一个UFD结合位点。

项目成果

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PHD finger of the SUMO ligase Siz/PIAS family in rice reveals specific binding for methylated histone H3 at lysine 4 and arginine 2
水稻中 SUMO 连接酶 Siz/PIAS 家族的 PHD 手指揭示了甲基化组蛋白 H3 在赖氨酸 4 和精氨酸 2 处的特异性结合
  • DOI:
  • 发表时间:
    2012
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Shindo H;Suzuki R;Tsuchiya W;Taichi M;Nishiuchi Y;Yamazaki T.
  • 通讯作者:
    Yamazaki T.
PHD finger of the SUMP ligase Siz/PIAS family in rice reveals specific binding for methylated histone H3 at lysine 4 and arginine 2
水稻中 SUMP 连接酶 Siz/PIAS 家族的 PHD 手指揭示了甲基化组蛋白 H3 在赖氨酸 4 和精氨酸 2 处的特异性结合
  • DOI:
    10.1016/j.febslet.2012.04.063
  • 发表时间:
    2012
  • 期刊:
  • 影响因子:
    3.5
  • 作者:
    H. Shindo;R. Suzuki;W. Tsuchiya;M. Taichi;Y. Nishiuchi;T. Yamazaki
  • 通讯作者:
    T. Yamazaki
NMR assignments of ubiquitin fold domain (UFD) in SUMO-activating enzyme subunit 2 from rice
水稻 SUMO 激活酶亚基 2 中泛素折叠结构域 (UFD) 的 NMR 归属
  • DOI:
  • 发表时间:
    2011
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0.9
  • 作者:
    Suzuki R;Tsuchiya W;Shindo H;Yamazaki T.
  • 通讯作者:
    Yamazaki T.
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