Struktur und Funktion Kation-abhängiger O-Methyltransferasen

二价阳离子吸附O-甲基转移酶（CCoAOMTs）与木质素单体的甲基化作用相同。大北会看到，许多Pflanzen都是CCoAOMT基因。酶是一种非常活跃的韦尔登，在细菌和真菌中普遍存在，在蓝藻和黏菌中也有发现。中胚菌属（Mesembryogenium stac um und A.）thaliana wurden neuartige Enzyme mit ungewöhnlich breiter Substratspezifität charakterisiert，die neben Caffeoyl-CoA auch eine von zwei Hydroxyfunktionen aromatischer vicinaler Dihydroxygruppen methylieren，wie ie in vielen pflanzlichen Naturstoffen vorkommen.这是一个错误，它是基于对蛋白质结构、定位和功能的优化，以及对蛋白质结构、定位和功能的优化。大贝必须改变韦尔登，使Akzeptorspezifitäten auf molekularer Ebene与Unterscheden in der Domainenstruktur zu correlieren。本课题还将在实验前用重组蛋白酶对M.堆积起来thaliana auf zellulärer Ebene und in vitro analysiert韦尔登.

Die von bivalenten Kationen abhängigen pflanzlichen O-Methyltransferasen (CCoAOMTs) sind bislang ausschließlich mit der Methylierung von Lignin-Monomeren korreliert. Dabei wird übersehen, dass viele Pflanzen mehrere CCoAOMT-Gene besitzen. Die entsprechenden Enzyme, die als ursprünglich angesehen werden, sind ubiquitär im Tier- und Pflanzenreich zu finden, kommen aber auch in Cyanobakterien und Myxomyceten vor. Von Mesembryanthemum crystallinum und A. thaliana wurden neuartige Enzyme mit ungewöhnlich breiter Substratspezifität charakterisiert, die neben Caffeoyl-CoA auch eine von zwei Hydroxylfunktionen aromatischer vicinaler Dihydroxygruppen methylieren, wie sie in vielen pflanzlichen Naturstoffen vorkommen. Ziel dieses Antrages ist es, basierend auf umfangreichen strukturellen und molekularen Daten tierischer und pflanzlicher Enzyme, die Proteinstruktur, die Lokalisation und die Funktionen dieser Klasse pflanzlicher Enzyme aufzuklären. Dabei soll versucht werden, die Akzeptorspezifitäten auf molekularer Ebene mit Unterschieden in der Domainenstruktur zu korrelieren. Das Projekt wird sich auch mit der rezenten Bedeutung dieser Enzyme in Pflanzen befassen, indem Transkript- und Proteinprofile in M. crystallinum und A. thaliana auf zellulärer Ebene und in vitro analysiert werden.