Struktur und Funktion Kation-abhängiger O-Methyltransferasen

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Die von bivalenten Kationen abhängigen pflanzlichen O-Methyltransferasen (CCoAOMTs) sind bislang ausschließlich mit der Methylierung von Lignin-Monomeren korreliert. Dabei wird übersehen, dass viele Pflanzen mehrere CCoAOMT-Gene besitzen. Die entsprechenden Enzyme, die als ursprünglich angesehen werden, sind ubiquitär im Tier- und Pflanzenreich zu finden, kommen aber auch in Cyanobakterien und Myxomyceten vor. Von Mesembryanthemum crystallinum und A. thaliana wurden neuartige Enzyme mit ungewöhnlich breiter Substratspezifität charakterisiert, die neben Caffeoyl-CoA auch eine von zwei Hydroxylfunktionen aromatischer vicinaler Dihydroxygruppen methylieren, wie sie in vielen pflanzlichen Naturstoffen vorkommen. Ziel dieses Antrages ist es, basierend auf umfangreichen strukturellen und molekularen Daten tierischer und pflanzlicher Enzyme, die Proteinstruktur, die Lokalisation und die Funktionen dieser Klasse pflanzlicher Enzyme aufzuklären. Dabei soll versucht werden, die Akzeptorspezifitäten auf molekularer Ebene mit Unterschieden in der Domainenstruktur zu korrelieren. Das Projekt wird sich auch mit der rezenten Bedeutung dieser Enzyme in Pflanzen befassen, indem Transkript- und Proteinprofile in M. crystallinum und A. thaliana auf zellulärer Ebene und in vitro analysiert werden.