SWI2/SNF2 CHROMATIN-REMODELING DOMAIN OF EUKARYOTIC RAD54

真核 RAD54 的 SWI2/SNF2 染色质重塑结构域

基本信息

  • 批准号:
    7721215
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 0.97万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
  • 财政年份:
    2008
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    2008-05-15 至 2009-03-31
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

This subproject is one of many research subprojects utilizing the resources provided by a Center grant funded by NIH/NCRR. The subproject and investigator (PI) may have received primary funding from another NIH source, and thus could be represented in other CRISP entries. The institution listed is for the Center, which is not necessarily the institution for the investigator. SWI2/SNF2 chromatin-remodeling proteins mediate the mobilization of nucleosomes and other DNA-associated proteins. SWI2/SNF2 proteins contain sequence motifs characteristic of SF2 helicases but do not have helicase activity. Instead, they couple ATP hydrolysis with the generation of superhelical torsion in DNA. The structure of the nucleosome-remodeling domain of zebrafish Rad54, a protein involved in Rad51-mediated homologous recombination, reveals that the core of the SWI2/SNF2 enzymes consist of two alpha/beta-lobes similar to SF2 helicases. The Rad54 helicase lobes contain insertions that form two helical domains, one within each lobe. These insertions contain SWI2/SNF2-specific sequence motifs likely to be central to SWI2/SNF2 function. A broad cleft formed by the two lobes and flanked by the helical insertions contains residues conserved in SWI2/SNF2 proteins and motifs implicated in DNA-binding by SF2 helicases. The Rad54 structure suggests that SWI2/SNF2 proteins use a mechanism analogous to helicases to translocate on dsDNA. This work was published in Nature Structural Molecular Biology and the structure deposited in the PDB (1Z3I).
这个子项目是许多研究子项目中利用 资源由NIH/NCRR资助的中心拨款提供。子项目和 调查员(PI)可能从NIH的另一个来源获得了主要资金, 并因此可以在其他清晰的条目中表示。列出的机构是 该中心不一定是调查人员的机构。 SWI2/SNF2染色质重塑蛋白介导核小体和其他DNA相关蛋白的动员。SWI2/SNF2蛋白含有SF2解旋酶特有的序列基序,但不具有解旋酶活性。相反,他们将三磷酸腺苷的水解与DNA中超螺旋扭曲的产生联系起来。斑马鱼Rad54是一种参与RAD51介导的同源重组的蛋白质,其核小体重塑结构域的结构揭示了SWI2/SNF2酶的核心由两个类似于SF2解旋酶的α/β叶组成。RAD54解旋酶叶含有形成两个螺旋结构域的插入片段,每个叶内一个。这些插入包含SWI2/SNF2特异的序列基序,可能是SWI2/SNF2功能的中心。SWI2/SNF2蛋白中含有SWI2/SNF2蛋白中保守的残基,以及与SF2解旋酶的DNA结合有关的基序。Rad54的结构表明SWI2/SNF2蛋白使用类似于解旋酶的机制在dsDNA上转位。 这项工作发表在《自然结构分子生物学和沉积在PDB(1Z3I)中的结构》上。

项目成果

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