Strukturelle Charakterisierung von Ca2+ und Zn2+-bindenden Proteinen der S100 Familie

S100蛋白家族是EF-Hand钙结合蛋白的一个分支。添加钙锌离子的S100蛋白质。金属韦尔登结合S100蛋白质的调节性构象。S100 Proteine sind in vielfältiger Weise an der Steuerung von Prozessen im Organismus beteiligt.一种表达这种蛋白质的蛋白质将被一个大的锚定在Krankheiten beobachtet上。一个Mitglied dieser Proteinfamilie，S100A3，nimmt bezüglich der Metallbindeigenschaften eine Sonderrolle ein.它与Zn 2+的结合比Ca 2+更紧密。三维结构的蛋白质在不含锌离子的环境中存在，在含锌离子的复合物中存在韦尔登。S100蛋白质家族与锌离子结合的结果表明，锌离子与S100蛋白质的结合是韦尔登结合的结果。Hierbei soll mit spektroskopischen und molekulargenetischen methoden geklärt韦尔登，welche Aminosäureste für die Coordination des Zn2+ Ions verantwortlich sind，und welche strukturellen Veränderungen dadministration induziert韦尔登. Diese Strukturänderungen sind der Schlüssel zur Identifikation und Regulation des zellulären Bindungspartners.

Die S100 Proteinfamilie bildet eine bedeutende Untergruppe der EF-Hand Calcium-bindenden Proteine. Überraschender Weise binden S100 Proteine neben Ca2+ auch Zn2+ Ionen. Durch die Bindung der Metallionen werden die S100 Proteine in ihre regulativ aktive Konformation überführt. S100 Proteine sind in vielfältiger Weise an der Steuerung von Prozessen im Organismus beteiligt. Eine veränderte Expression dieser Proteine wird bei einer großen Anzahl von Krankheiten beobachtet. Ein Mitglied dieser Proteinfamilie, S100A3, nimmt bezüglich der Metallbindeeigenschaften eine Sonderrolle ein. Es bindet Zn2+ mit weitaus höherer Affinität als Ca2+. Die dreidimensionale Struktur dieses Proteins im Zn2+-freien Zustand, sowie im Komplex mit Zn2+ soll bestimmt werden. Weiterhin sollen andere Mitglieder der S100 Proteinfamilie auf ihre Zn2+-Bindeeigenschaften hin untersucht werden. Hierbei soll mit spektroskopischen und molekulargenetischen Methoden geklärt werden, welche Aminosäurereste für die Koordination des Zn2+ Ions verantwortlich sind, und welche strukturellen Veränderungen dadurch induziert werden. Diese Strukturänderungen sind der Schlüssel zur Identifikation und Regulation des zellulären Bindungspartners.