Konformationsänderungen pflanzlicher Proteine in Abhängigkeit des Redoxzustandes

Der Oxidationszustand von Proteinen beeinflußt maßgeblich ihre Konformation und somit ihre Aktivität. Im vorgestellten Projekt sollen mit fluorizzspektroskopischen Methoden Redoxzustände von in der Forschergruppe präparierten pflanzlichen Proteinen charakterisiert韦尔登.在生理学基础上进行零阶自由的物质测量。两种不同的技术解决了韦尔登：电子发射光谱和时间以及激光工业的发展。Als Fluorophore韦尔登im Protein vorhandene aromatische Aminosauuren genutzt.在研究小组的研究中，我们发现了一种新的方法，即用单一的蛋白质和韦尔登的特性来确定系统的稳定性。这种方法需要增强荧光团附近蛋白质的局部结构。Zeitaufgelöste Anisotropienuntersuchungen韦尔登gleichzeitig Informationen über die Beweglichkeit der Seitenketten liefern sowie die Bestimmung des Hydrodynamischen Radius ermöglichen.因此，我们必须认识到，复合材料在结合到一个可降解的基质上时是韦尔登的。

Der Oxidationszustand von Proteinen beeinflußt maßgeblich ihre Konformation und somit ihre Aktivität. Im vorgestellten Projekt sollen mit fluoreszenzspektroskopischen Methoden Redoxzustände von in der Forschergruppe präparierten pflanzlichen Proteinen charakterisiert werden. Fluoreszenzmessungen erlauben hierbei eine zerstörungsfreie Untersuchung geringer Substanzmengen unter physiologischen Bedingungen. Zwei verschiedene Techniken sollen kombiniert werden: Die Anregungs-Emissions-Spektroskopie und die zeit- und wellenlängenaufgelöste laserinduzierte Fluoreszenz. Als Fluorophore werden im Protein vorhandene aromatische Aminosäuren genutzt. Aufbauend auf den bereits erfolgreich mit dieser Methode untersuchten Systemen sollen in enger Zusammenarbeit mit den anderen Mitgliedern der Forschergruppe die dort isolierten Proteine untersucht und in Abhängigkeit des Oxidationszustandes charakterisiert werden. Diese Messungen sollen Aufschluß über die Veränderung der lokalen Struktur der Proteine in der Nähe der Fluorophore geben. Zeitaufgelöste Anisotropieuntersuchungen werden gleichzeitig Informationen über die Beweglichkeit der Seitenketten liefern sowie die Bestimmung des hydrodynamischen Radius ermöglichen. Außerdem sollen, soweit möglich, Komplexbildungskonstanten bei der Bindung an verschiedene Substrate bestimmt werden.