课题基金 / 基金详情

ミトコンドリア膜タンパク質のトポロジー形成原理の解明

ミトコンドリア膜タンパク質のトポロジー形成原理の解明
线粒体膜蛋白拓扑形成原理的阐明
批准号：
11878128
负责人：
阪口 雅郎
金额：
$1.34万
依托单位：
Kyushu University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Exploratory Research
财政年份：
1999
资助国家：
日本
项目状态：
已结题
起止时间：
1999 至 2000
来源：
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-11878128/
关键词：
ミトコンドリア膜タンパク質シグナル配列トポロジーオルガネラタンパク質立体構造小胞体

项目摘要

项目成果

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中文摘要
翻译
真核細胞内では、小胞体由来のオルガネラ膜に存在する膜タンパク質は、タンパク質合成に共役して小胞体膜に組み込まれ膜内トポロジーを形成する。一方ミトコンドリア等の膜系には、小胞体系とは本質的に異なった経路で標的化・組み込みが行われる。本研究ではN-末端がオルガネラ内腔側・C-末端側が細胞質側という、いわゆる『SA-I』トポロジーを形成している膜タンパク質のミトコンドリア標的化やSA-I膜トポロジーを規定する配列情報の解明に向けた実験系設定に焦点をあてた。N-末端に膜アンカー配列を有しSA-Iトポロジーを示すTom20は、ミトコンドリア外膜に存在する。このSA-I膜タンパク質のミトコンドリアへの特異的標的化には、(1)やや低い(小胞体指向性配列ほどは高くはない)疎水性度の膜結合配列と、(2)その直後5残基以内の総電荷が正、という特性が必要十分であることを明らかにした。さらに、(3)膜結合領域の『高い疎水性』は小胞体へ向けた『優性のシグナル』となることを示した。また、小胞体のSA-I膜タンパク質(synaptotagmin II、Syt-II)について、ミトコンドリア膜系と比較対照するために詳細な検討を行ない、Syt-II分子の小胞体への標的化やN-末端ドメインの膜透過は合成の極めて初期に、『完全にCo-translationalに』進行すること、(2)N-末端ドメインの膜透過には疎水性セグメントの直前の『ターン形成傾向』の高いアミノ酸残基及び疎水性セグメント直後の正荷電アミノ酸残基が必須であることを明らかにした。ミトコンドリア膜タンパク質のトポロジー形成を小胞体系と比較しながら解明することに成功しつつある。
英文摘要
真核細胞内では、小胞体由来のオルガネラ膜に存在する膜タンパク質は、タンパク質合成に共役して小胞体膜に組み込まれ膜内トポロジーを形成する。一方ミトコンドリア等の膜系には、小胞体系とは本質的に異なった経路で標的化・組み込みが行われる。本研究ではN-末端がオルガネラ内腔側・C-末端側が細胞質側という、いわゆる『SA-I』トポロジーを形成している膜タンパク質のミトコンドリア標的化やSA-I膜トポロジーを規定する配列情報の解明に向けた実験系設定に焦点をあてた。N-末端に膜アンカー配列を有しSA-Iトポロジーを示すTom20は、ミトコンドリア外膜に存在する。このSA-I膜タンパク質のミトコンドリアへの特異的標的化には、(1)やや低い(小胞体指向性配列ほどは高くはない)疎水性度の膜結合配列と、(2)その直後5残基以内の総電荷が正、という特性が必要十分であることを明らかにした。さらに、(3)膜結合領域の『高い疎水性』は小胞体へ向けた『優性のシグナル』となることを示した。また、小胞体のSA-I膜タンパク質(synaptotagmin II、Syt-II)について、ミトコンドリア膜系と比較対照するために詳細な検討を行ない、Syt-II分子の小胞体への標的化やN-末端ドメインの膜透過は合成の極めて初期に、『完全にCo-translationalに』進行すること、(2)N-末端ドメインの膜透過には疎水性セグメントの直前の『ターン形成傾向』の高いアミノ酸残基及び疎水性セグメント直後の正荷電アミノ酸残基が必須であることを明らかにした。ミトコンドリア膜タンパク質のトポロジー形成を小胞体系と比較しながら解明することに成功しつつある。
期刊论文(13)
专著(0)
科研奖励(0)
会议论文
Ota, K.et al.: "Membrane integration of the second transmembrane segment of band 3 requires a closely apposed preceding signal-anchor sequence"J. Biol. Chem.. 275. 29743-29748 (2000)
Ota, K. 等人：“带 3 的第二个跨膜片段的膜整合需要紧密并列的前置信号锚序列”J.
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
Kida, Y. et al.: "Membrane topogenesis of a type I signal-anchor protein, mouse synapto-tagmin II, on the endoplasmic reticulum"J. Cell Biol.. 150. 719-729 (2000)
Kida, Y. 等人：“I 型信号锚蛋白、小鼠突触标签蛋白 II 在内质网上的膜拓扑发生”J.
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
阪口 雅郎(中野 明彦 他編): "膜タンパク質のトポロジー形成(『タンパク質の一生』)"共立出版. 14(200) (2000)
Masao Sakaguchi（Akihiko Nakano 等编辑）：“膜蛋白的拓扑结构（‘蛋白质的生命’）”Kyoritsu Shuppan 14(200) (2000)。
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
Kusano, K.et al.: "Importance of a proline-rich sequence in the amino-terminal region for correct folding of mitochondrial and soluble microbial P450s"J.Biochem.. 129. 271-277 (2001)
Kusano, K.等人：“氨基末端区域富含脯氨酸的序列对于线粒体和可溶性微生物 P450 的正确折叠的重要性”J.Biochem.. 129. 271-277 (2001)
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
共 13 条
    Functional analysis of translocon factors involved in the topogenesis of membrane proteins
    • 批准号：
      20K06510
    • 项目类别：
      Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
    • 资助金额：
      $2.75万
    • 财政年份：
      2020
    • 负责人：
      阪口 雅郎
    • 依托单位：
      University of Hyogo
    膜タンパク質の生合成と構造形成プロセス
    • 批准号：
      18031031
    • 项目类别：
      Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
    • 资助金额：
      $7.81万
    • 财政年份：
      2006
    • 负责人：
      阪口 雅郎
    • 依托单位：
      University of Hyogo
    ミトコンドリア膜蛋白質の選別輸送と構造変換機構
    • 批准号：
      17048027
    • 项目类别：
      Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
    • 资助金额：
      $4.03万
    • 财政年份：
      2005
    • 负责人：
      阪口 雅郎
    • 依托单位：
      University of Hyogo
    膜タンパク質のオルガネラ標的化とトポロジー構築
    • 批准号：
      17028049
    • 项目类别：
      Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
    • 资助金额：
      $5.12万
    • 财政年份：
      2005
    • 负责人：
      阪口 雅郎
    • 依托单位：
      University of Hyogo
    海外基金