膜タンパク質の局在およびトポロジー形成原理の網羅的解明とデータベースの構築
全面阐明膜蛋白定位和拓扑形成原理及数据库构建
基本信息
- 批准号:12208035
- 负责人:
- 金额:--
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (C)
- 财政年份:2000
- 资助国家:日本
- 起止时间:2000 至 无数据
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
本研究は、細胞内におけるタンパク質の局在化および膜トポロジー構築原理の網羅的な解明を基盤として、ゲノムにコードされる全ての膜タンパク質について、これらの正確な情報を与えることを目的とする。本年は特にN-末端がオルガネラ内腔側・C-末端側が細胞質側という、いわゆる『SA-I』トポロジーを形成している膜タンパク質の小胞体とミトコンドリアへの特異的・選別的標的化情報の確定と、SA-I膜トポロジーを規定する配列情報の解明に焦点をあてた。【1】N-末端に膜アンカー配列を有しSA-Iトポロジーを示すTom20は、ミトコンドリア外膜に存在する。このSA-I膜タンパク質のミトコンドリアへの特異的標的化には、やや低い(小胞体指向性配列ほどは高くはない)疎水性度の膜結合配列と、その直後5残基以内の総電荷が正、という特性が必要十分であることを明らかにした。さらに、膜結合領域の『高い疎水性』は小胞体へ向けた『優性のシグナル』となることを示した。【2】小胞体のSA-I膜タンパク質について、トポロジー形成過程の詳細な検討を行ない、小胞体への標的化やN-末端ドメインの膜透過は合成の極めて初期に、すなわち『完全にCo-translationalに』進行することや、N-末端ドメインの膜透過には疎水性セグメントの直前の『ターン形成傾向』の高いアミノ酸残基及び疎水性セグメント直後の正荷電アミノ酸残基が必須なことを明らかにした。【3】カルボキシル末端に膜アンカー配列を有する『C-アンカー膜タンパク質』については、ミトコンドリア外膜のTom5について、局在性規定配列を詳細に検討した。配列特性のみならず二次構造レベルの認識の重要性も明らかになりつつある。
The purpose of this study is to improve the understanding of the principles of the Internet in the context of the understanding of the basic principles of the network. in this study, in this study, we are in the process of understanding the principles of the network. This year, the N-terminal device is sensitive, the C-terminal cell is sensitive, and the SA-I is sensitive to the formation of the membrane. This year, the selection of the characteristics of the small cell body is very important, and the configuration of the SA-I membrane is required to understand the focus. [1] at the end of the N-terminal, there are SA-I membranes, Tom20, adventitia, adventitia, etc. In this study, the SA-I membrane was used to determine the chemical properties of the membrane, the sensitivity of the microsomal orientational alignment, the hygroscopicity of the membrane, the alignment of the last 5 residues, and the need for specific properties. In the field of high hydrophobicity, the small cell bodies show that the cells are sensitive to the disease. [2] the formation of the SA-I membrane, the formation of the cell membrane, the formation process, the formation The N-terminal membrane is sensitive to the formation of high-temperature acid residues and the formation of high-temperature acid residues and high-temperature water-borne acid residues. [3] in the end of the system, there are different levels of the membrane, such as the membrane, the outer membrane, the Tom5, the membrane, the outer membrane, the outer membrane. The arrangement of the characteristics is to make a second understanding of the importance of the information.
项目成果
期刊论文数量(8)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Kusano, K.et al.: "Importance of a proline-rich sequence in the amino-terminal region for correct folding of mitochondrial and soluble microbial P450s"J.Biochem.. 129. 271-277 (2001)
Kusano, K.等人:“氨基末端区域富含脯氨酸的序列对于线粒体和可溶性微生物 P450 的正确折叠的重要性”J.Biochem.. 129. 271-277 (2001)
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- 影响因子:0
- 作者:
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Kanaji, S. et al.: "Characterization of the signal that directs Tom20 to the mitochondrial outer membrane"J. Cell Biol.. 151. 277-288 (2000)
Kanaji, S. 等人:“将 Tom20 引导至线粒体外膜的信号特征”J.
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- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Ota, K.et al.: "Membrane integration of the second transmembrane segment of band 3 requires a closely apposed preceding signal-anchor sequence"J. Biol. Chem.. 275. 29743-29748 (2000)
Ota, K. 等人:“带 3 的第二个跨膜片段的膜整合需要紧密并列的前置信号锚序列”J.
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- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
阪口 雅郎(中野 明彦 他編): "膜タンパク質のトポロジー形成(『タンパク質の一生』)"共立出版. 14(200) (2000)
Masao Sakaguchi(Akihiko Nakano 等编辑):“膜蛋白的拓扑结构(‘蛋白质的生命’)”Kyoritsu Shuppan 14(200) (2000)。
- DOI:
- 发表时间:
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- 作者:
- 通讯作者:
Kida, Y. et al.: "Membrane topogenesis of a type I signal-anchor protein, mouse synapto-tagmin II, on the endoplasmic reticulum"J. Cell Biol.. 150. 719-729 (2000)
Kida, Y. 等人:“I 型信号锚蛋白、小鼠突触标签蛋白 II 在内质网上的膜拓扑发生”J.
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