Bestimmung der Struktur und des molekularen Mechanismus der F0F1 ATP-Synthase mittels Röntgenstrukturanalyse

模具结构与复合蛋白合成过程研究[j] . Verständnis分子力学与工程学报。Die strucktur des membrane proteins ATP-Synthase and zwar insonere des membrane integralen F0-Bereichs, der vermutlich den Antrieb der molecularen Motorproteins ATP-Synthase enthält, soll mittelels Röntgenstrukturanalyse beestimtwerden。Grundlage f<e:1> r die Strukturuntersuchungen sind Kristalle des chloroplastidären FoF1-Gesamtkomplexes sowie verschiedener cf0f1 - teilkomplexes, die in unserer Arbeitsgruppe erhalten wurden。Ziel des Forschungsvorhabens ist， die vollständige atp合酶的结构和分子结构。质子传输、能量和atp合成机制aufzuklären。

Die Strukturbestimmung komplexer Proteine spielt für das Verständnis des molekularen Mechanismus eine wichtige Rolle. Die Struktur des Membranproteins ATP-Synthase und zwar insbesondere des membranintegralen F0-Bereichs, der vermutlich den Antrieb der molekularen Motorproteins ATP-Synthase enthält, soll mittels Röntgenstrukturanalyse bestimmt werden. Grundlage für die Strukturuntersuchungen sind Kristalle des chloroplastidären FoF1-Gesamtkomplexes sowie verschiedener CF0F1-Teilkomplexe, die in unserer Arbeitsgruppe erhalten wurden. Ziel des Forschungsvorhabens ist, die vollständige Struktur der ATP-Synthase und den molekularen Mechanismus von Protonentransport, Energiekopplung und ATP-Synthese aufzuklären.