Strukturelle und proteinbiochemische Charakterisierung des Uhrenproteins Period

Säugetiere and Insekten besitzen tagesperiodische Aktivitätszyklen, so genannte zirkadiane Rhythmen, welche durch inner Uhren erzeugt and mit demh - tag - nacht - zyklus der Umwelt synchronisiert werden。研究24h心律失常蛋白-蛋白和蛋白- dna相互作用，周期性调节翻译后修饰，zelluläre定位，表达和Abbau von Uhrenproteinen研究。Um ein detailertes Verständnis dieer molecular Prozesse zu gewinnen， sollen als Hauptziel des beantragten forschungsvohabens die 3d - struckturen der urenprotein鼠期1和2 （mPer1和2）和果蝇期（dPer） mittel Röntgenkristallographie最估计。Zusätzlich sollen牙周蛋白凝胶过滤的低聚与蛋白-蛋白相互作用，动力学发光，下拉实验和Oberflächen-Plasmon-Resonanz未受影响的研究。小鼠第1期和第2期酪蛋白激酶Iepsilon的磷酸化lierungsstelen和磷酸化lierungsstelen的磷酸化lierungsstelen和磷酸化lierung的磷酸化lierung和磷酸化分子<e:1>构象的磷酸化lierungsstelen在cd - spektroskie untersucht werden。

Säugetiere und Insekten besitzen tagesperiodische Aktivitätszyklen, so genannte zirkadiane Rhythmen, welche durch innere Uhren erzeugt und mit dem 24h-Tag-Nacht-Zyklus der Umwelt synchronisiert werden. Der 24h Rhythmus wird durch spezifische Protein-Protein- und Protein-DNA-Interaktionen sowie durch tagesperiodisch regulierte posttranslationale Modifikationen, zelluläre Lokalisation, Expression und Abbau von Uhrenproteinen erzeugt. Um ein detailliertes Verständnis dieser molekularen Prozesse zu gewinnen, sollen als Hauptziel des beantragten Forschungsvorhabens die 3D-Strukturen der Uhrenproteine Maus-Period 1 und 2 (mPer1 und 2) und Drosophila-Period (dPer) mittels Röntgenkristallographie bestimmt werden. Zusätzlich sollen Oligomerisierung und Protein-Protein-Interaktionen der Periodproteine durch Gelfiltration, Dynamische Lichtstreuung, Pull-Down-Experimente und Oberflächen-Plasmon-Resonanz untersucht werden. Phosphorylierungsstellen der Kasein Kinase Iepsilon in Maus-Period 1 und 2 sollen mit Hilfe von Massenspektroskopie lokalisiert und der Einfluss der Phosphorylierung auf die Molekülkonformation durch CD-Spektroskopie untersucht werden.