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Evolution einer neuen Klasse von Prenyltransferasen des Sekundärstoffwechsels (Aromatische Prenyltransferasen Klasse II = ABA Prenyltransferasen)

Evolution einer neuen Klasse von Prenyltransferasen des Sekundärstoffwechsels (Aromatische Prenyltransferasen Klasse II = ABA Prenyltransferasen)
二次代谢新一类异戊二烯基转移酶的进化(芳香族异戊二烯基转移酶 II 类 = ABA 异戊二烯基转移酶)
批准号:
5404641
负责人:
Professor Dr. Lutz Heide
金额:
$0.0万
依托单位国家:
德国
项目类别:
Priority Programmes
财政年份:
2003
资助国家:
德国
项目状态:
已结题
起止时间:
2002-12-31 至 2009-12-31

项目摘要

项目成果

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中文摘要
翻译
芳香烃丙烯基转移酶在植物进化中的应用[j], [j], [j], [j]。生物化学与分子生物学[j]。生物化学与生物化学研究进展与研究进展。Zusätzlich sollen die aromatischen Prenyltransferasen aus der Endophenazin-Biosynthese aus Streptomyceten and aus der Echinulin-Biosynthese aus Pilzen kloniert, <s:1>实验与特性研究。在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国,在德国。Sequenz- und Strukturvergleiche, auch mit Hilfe eines computer gestz - tzen modeling der dimensionalen proteintuk, soll eine Klassifizierung dieser Enzyme hinsichtlich ihrer evolutionären bez<s:1> zueinander und zu Enzyme des Primärstoffwechsels ermöglichen。化学酶的合成[j], [j], [j]。
英文摘要
Aromatische Prenyltransferasen haben zur Evolution einer beeindruckenden Vielfalt von Sekundärstoffen in Pflanzen, Pilzen und Bakterien geführt. Biochemisch und molekularbiologisch sind diese Enzyme bisher jedoch kaum untersucht. Im vorliegenden Projekt sollen mehrere bereits von uns klonierte aromatische Prenyltransferasen biochemisch und röntgenstrukturspektroskopisch untersucht werden. Zusätzlich sollen die aromatischen Prenyltransferasen aus der Endophenazin-Biosynthese aus Streptomyceten und aus der Echinulin-Biosynthese aus Pilzen kloniert, überexprimiert und charakterisiert werden. Weitere bakterielle, pilzliche und pflanzliche Prenyltransferasen werden voraussichtlich aus Partnerprojekten im Rahmen des Schwerpunktprogrammes hinzukommen. Sequenz- und Strukturvergleiche, auch mit Hilfe eines computergestützten Modellings der dreidimensionalen Proteinstruktur, soll eine Klassifizierung dieser Enzyme hinsichtlich ihrer evolutionären Bezüge zueinander und zu Enzymen des Primärstoffwechsels ermöglichen. Die untersuchten Enzyme werden im Arbeitskreis von L. Wessjohann, Halle, zur chemoenzymatischen Synthese von substituierten aromatischen Verbindungen verwendet.
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