Struktur und Funktion Kation-abhängiger O-Methyltransferasen

De von bivalenten Kationen ABHängien pflanzlichen O-甲基转移酶(CCoAOMTs)Sind bislang auschlieülich MIT der Methylierung von Lignin-Morrelert.我不知道该怎么做，但我不知道该怎么做。被包被酶，当被发现的时候，发现它是普遍存在的，人们不知道它是怎么回事。中性酶MIT ungew-nlich Breiter SubstratSpezifität charakterisiert，den neben caffeoyl-coa auch eine von zwei羟基Funktionen aromatischer vicinaler dioh gruppen metylieren，WIE in vielen pflanzlicen Naturstoffen vorkomman.这是一种新型的酶制剂，包括蛋白质结构酶、酶制剂、酶制剂和酶制剂。他说：“我是唯一的，也是最好的，也是最好的。DAS Projekt将Pflanzen befassen中的DIT DIT der Rezenten Bedeutung柴油酯酶，INDEM Transkript-und Protein Proteinase in Striallum and A.thaliana auf zellulärer Ebene und体外分析。

Die von bivalenten Kationen abhängigen pflanzlichen O-Methyltransferasen (CCoAOMTs) sind bislang ausschließlich mit der Methylierung von Lignin-Monomeren korreliert. Dabei wird übersehen, dass viele Pflanzen mehrere CCoAOMT-Gene besitzen. Die entsprechenden Enzyme, die als ursprünglich angesehen werden, sind ubiquitär im Tier- und Pflanzenreich zu finden, kommen aber auch in Cyanobakterien und Myxomyceten vor. Von Mesembryanthemum crystallinum und A. thaliana wurden neuartige Enzyme mit ungewöhnlich breiter Substratspezifität charakterisiert, die neben Caffeoyl-CoA auch eine von zwei Hydroxylfunktionen aromatischer vicinaler Dihydroxygruppen methylieren, wie sie in vielen pflanzlichen Naturstoffen vorkommen. Ziel dieses Antrages ist es, basierend auf umfangreichen strukturellen und molekularen Daten tierischer und pflanzlicher Enzyme, die Proteinstruktur, die Lokalisation und die Funktionen dieser Klasse pflanzlicher Enzyme aufzuklären. Dabei soll versucht werden, die Akzeptorspezifitäten auf molekularer Ebene mit Unterschieden in der Domainenstruktur zu korrelieren. Das Projekt wird sich auch mit der rezenten Bedeutung dieser Enzyme in Pflanzen befassen, indem Transkript- und Proteinprofile in M. crystallinum und A. thaliana auf zellulärer Ebene und in vitro analysiert werden.