Structural Elucidation of Peptide/Protein Complexes

肽/蛋白质复合物的结构解析

基本信息

  • 批准号:
    9707435
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 5万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
    Standard Grant
  • 财政年份:
    1997
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    1997-08-01 至 1998-07-31
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

Professor Jean Chmielewski, Department of Chemistry, Purdue University is supported by the Organic and Macromolecular Program of the Chemistry Division under a Career Advancement Award to enhance her research expertise in the area structural elucidation using heteronuclear NMR techniques. The interactions leading to the aggregation of five amphiphilic alpha helical peptides, rather the expected four monomeric units, and the unexpected formation of a 1:1 complex between synthetic helical peptide monomers in solution are accessible by heteronuclear NMR. Professor Chmielewski is a highly competent PI, and a sabbatical year spent in the laboratories of investigators at the forefront of protein structure elucidation by heteronuclear NMR will maintain her position at the cutting edge of the protein assembly field. Proteins and peptides are large, flexible molecules whose properties in fluid solution are determined by the molecular structure and aggregation of the monomeric subunits. Heteronuclear NMR offers a means to elucidate the structure of these molecules, and to probe the interactions resulting in aggregation of the monomeric subunits in fluid solution. Professor Chmielewski has embarked on a successful academic career, and expertise in heteronuclear NMR will allow her to continue a very promising research program.
普渡大学化学系Jean Chmielewski教授是 由化学的有机和大分子计划支持 司下的职业发展奖,以提高她的研究 在使用异相NMR进行结构解析方面的专业知识 技术. 这些相互作用导致了五种 两亲性α螺旋肽,而不是预期的四个单体 单位,并意外形成1:1的复合物之间的合成 溶液中的螺旋肽单体可通过异序NMR获得。 Chmielewski教授是一个非常称职的PI, 在蛋白质研究前沿的研究人员的实验室里, 通过杂波NMR的结构解析将保持她的位置, 蛋白质组装领域的前沿 蛋白质和肽是大的,灵活的分子,其性质在 流体溶液是由分子结构和聚集决定的 单体亚基的结构。 异源NMR提供了一种方法, 阐明这些分子的结构,并探测相互作用 导致单体亚基在流体溶液中聚集。 Chmielewski教授已经开始了成功的学术生涯, 在异相核磁共振的专业知识将使她继续一个非常 有前途的研究项目。

项目成果

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