Untersuchungen zur funktionellen Diversität von Chinonsynthetase-ähnlichen Enzymen aus Basidiomyceten

小肽合成酶是一种生物合成酶，用于微生物合成，毒素和药物的合成。方法学、遗传学、生物化学和化学分析等学科的交叉研究，解决了由AtrA/TdiA型韦尔登合成中国农杆菌的难题，其中最重要的是，它可以作为肽合成酶的一个分支。Sie ähneln den Peptidsynthetasen，unterscheiden sich jedoch fundamental von ihnen，da ihnen eine Kondensationsdomäne für die Bildung von Peptidbindungen fehlt. Die Enzyme und korrespondierenden Gene sollen schwerpunktmäßig für röhrlingsartige Ständerpilze（Homobasidiomycetidae，Boletales）untersucht韦尔登. Ergebnisse einer vorangegangenen，von der Deutschen Forschungsgemeinschaft geförderten Arbeit begründen Hypothese：different AtrA/TdiA-artige Enzyme aus Homobasidiomyceten weichen - obwohl gleich aufgebaut wie Chinonsynthetasen - signifikant in ihren katalytischen Fähigkeiten ab und vermögen auch Cyclopentenone statt Chinone herzustellen sowie Kohlenstoff-Sauerstoff- und Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen zu schließen.这主要是因为这是一项艰巨的任务，它需要更高的成本。这是一个韦尔登过程，因为酶制剂可以使Pilze的Sekundärstoffwechsels化学多样性，并具有良好的结构特征。因此，在Ständerpilzen aufgebaut sowie die Funktionsweise dieser besonderen Klasse von Enzymen geklärt韦尔登中，需要一种对遗传学和生物化学基础进行研究的Weitestgeharder Verständnis der Sekundärstoffbildung的Weitestgeharder Unerforschten Genetischen und Biochemischen Grundlagen der Sekundärstoffbildung。

Nichtribosomale Peptidsynthetasen sind Enzyme zur Biosynthese mikrobieller Sekundärstoffe, darunter Toxine und pharmazeutisch genutzte Verbindungen. Methodisch an der Schnittstelle zwischen Mykologie, Genetik, Biochemie und chemischer Analytik angesiedelt, sollen pilzliche Chinonsynthetasen vom AtrA/TdiA-Typ untersucht werden, eine besondere, bislang sehr wenig bearbeitete Klasse der Peptidsynthetasen. Sie ähneln den Peptidsynthetasen, unterscheiden sich jedoch fundamental von ihnen, da ihnen eine Kondensationsdomäne für die Bildung von Peptidbindungen fehlt. Die Enzyme und korrespondierenden Gene sollen schwerpunktmäßig für röhrlingsartige Ständerpilze (Homobasidiomycetidae, Boletales) untersucht werden. Ergebnisse einer vorangegangenen, von der Deutschen Forschungsgemeinschaft geförderten Arbeit begründen folgende Hypothese: diverse AtrA/TdiA-artige Enzyme aus Homobasidiomyceten weichen - obwohl gleich aufgebaut wie Chinonsynthetasen - signifikant in ihren katalytischen Fähigkeiten ab und vermögen auch Cyclopentenone statt Chinone herzustellen sowie Kohlenstoff-Sauerstoff- und Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen zu schließen. Das primäre Ziel dieser Arbeit ist daher, diese besonderen Fähigkeiten nachzuweisen. Es soll gezeigt werden, wie die gleiche Enzymarchitektur zur chemischen Diversität des Sekundärstoffwechsels dieser Pilze und zu deren charakteristischen Strukturen beiträgt. So soll ein Verständnis der weitestgehend unerforschten genetischen und biochemischen Grundlagen der Sekundärstoffbildung in Ständerpilzen aufgebaut sowie die Funktionsweise dieser besonderen Klasse von Enzymen geklärt werden.