Untersuchungen zur funktionellen Diversität von Chinonsynthetase-ähnlichen Enzymen aus Basidiomyceten

NICHTRIBOMMOMERS肽合成酶SIND ZUR生物合成这些微生物Sekundärstoffe，Darunter toxine and pharmazeutisch genutzte Verbindungen。方法采用Schnittstelle zwitchen Mykologie，Genetik，生化化学分析方法，Sollen Pilzliche Chinonsynthetasen vom ATRA/TDIA-Typ untersuthat weden，eine beondere，biislang sehr sehr beitete beitete Klasse der Peptidsynthetasen。这句话的意思是：“这是一件非常重要的事情，因为这是一件非常重要的事情。DIE酶和Korpondierenden基因Sollen schwerpenktmäçig füröhrlingsartige Ständerpilze(Homobasidimycetidae，Boletales)。Ergebnisse einer vorangegangenen，von der Deutschen Forschungsgomeinschaft geförderten Arbeit Begründen folgende Hypothis：多样性ATRA/TDIA-辅酶Aus Homobasidimyceten Weichen-obwohl gleich aufgebaut Wie Chinonsynthetasen-signifikant in ihren katalytischen Fähigtheten ab and vermögen auch Cyclopentenone statt Chinone herzustellen Sowie Kohenstoff and Kohlenstoff-Sauerstoff and Kohlenstoff-Saulentickstoff-Bindungen Schuzu？他说：“这是一件非常重要的事情。这是一个唯一的选择，因为它是一种新的技术，也是一种新技术。因此，在圣皮尔岑的自然科学和生物化学研究中，所有的生物化学基因和生物化学都不能满足人类的需求。

Nichtribosomale Peptidsynthetasen sind Enzyme zur Biosynthese mikrobieller Sekundärstoffe, darunter Toxine und pharmazeutisch genutzte Verbindungen. Methodisch an der Schnittstelle zwischen Mykologie, Genetik, Biochemie und chemischer Analytik angesiedelt, sollen pilzliche Chinonsynthetasen vom AtrA/TdiA-Typ untersucht werden, eine besondere, bislang sehr wenig bearbeitete Klasse der Peptidsynthetasen. Sie ähneln den Peptidsynthetasen, unterscheiden sich jedoch fundamental von ihnen, da ihnen eine Kondensationsdomäne für die Bildung von Peptidbindungen fehlt. Die Enzyme und korrespondierenden Gene sollen schwerpunktmäßig für röhrlingsartige Ständerpilze (Homobasidiomycetidae, Boletales) untersucht werden. Ergebnisse einer vorangegangenen, von der Deutschen Forschungsgemeinschaft geförderten Arbeit begründen folgende Hypothese: diverse AtrA/TdiA-artige Enzyme aus Homobasidiomyceten weichen - obwohl gleich aufgebaut wie Chinonsynthetasen - signifikant in ihren katalytischen Fähigkeiten ab und vermögen auch Cyclopentenone statt Chinone herzustellen sowie Kohlenstoff-Sauerstoff- und Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen zu schließen. Das primäre Ziel dieser Arbeit ist daher, diese besonderen Fähigkeiten nachzuweisen. Es soll gezeigt werden, wie die gleiche Enzymarchitektur zur chemischen Diversität des Sekundärstoffwechsels dieser Pilze und zu deren charakteristischen Strukturen beiträgt. So soll ein Verständnis der weitestgehend unerforschten genetischen und biochemischen Grundlagen der Sekundärstoffbildung in Ständerpilzen aufgebaut sowie die Funktionsweise dieser besonderen Klasse von Enzymen geklärt werden.