Untersuchungen zur funktionellen Diversität von Chinonsynthetase-ähnlichen Enzymen aus Basidiomyceten

Nichtribosomale peptide synthetasen sind酶zur biosynthesis microbieller Sekundärstoffe， darunter Toxine and pharmazeutisch genutzte verindungen。方法与方法：微生物学、遗传学、生物化学与化学分析学、酶解学、酶解学、酶解学、酶解学、酶解学、酶解学。Sie ähneln den peptide synthetasen, unterscheiden sich jedoch fundamental von ihnen, da ihnen eine Kondensationsdomäne r die Bildung von Peptidbindungen fehlt。Die酶和相应的enden基因sollen schwerpunktmäßig f<e:1> r röhrlingsartige Ständerpilze (Homobasidiomycetidae, Boletales) untersucht werden。假设：不同的AtrA/TdiA-artige酶如Homobasidiomyceten weichen - obwohl gleich aufgebaut - Chinonsynthetasen -在ihren催化中具有重要意义Fähigkeiten ab和vermögen auch环戊烯酮statt Chinone herzustellen sowie Kohlenstoff-Sauerstoff- and Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen zu schließen。Das primäre Ziel dieser Arbeit ist daher, disese besonderen Fähigkeiten nachzuweisen。他的研究对象是化学化学和酶结构，他的研究对象是化学化学和酶结构，他的研究对象是化学和酶结构。所以soll ein Verständnis der weitestgehen ununforschten genetischen和biochemishen Grundlagen der Sekundärstoffbildung in Ständerpilzen aufgebaute sowe die Funktionsweise dier der sonderen klassse von酵素geklärt werden。

Nichtribosomale Peptidsynthetasen sind Enzyme zur Biosynthese mikrobieller Sekundärstoffe, darunter Toxine und pharmazeutisch genutzte Verbindungen. Methodisch an der Schnittstelle zwischen Mykologie, Genetik, Biochemie und chemischer Analytik angesiedelt, sollen pilzliche Chinonsynthetasen vom AtrA/TdiA-Typ untersucht werden, eine besondere, bislang sehr wenig bearbeitete Klasse der Peptidsynthetasen. Sie ähneln den Peptidsynthetasen, unterscheiden sich jedoch fundamental von ihnen, da ihnen eine Kondensationsdomäne für die Bildung von Peptidbindungen fehlt. Die Enzyme und korrespondierenden Gene sollen schwerpunktmäßig für röhrlingsartige Ständerpilze (Homobasidiomycetidae, Boletales) untersucht werden. Ergebnisse einer vorangegangenen, von der Deutschen Forschungsgemeinschaft geförderten Arbeit begründen folgende Hypothese: diverse AtrA/TdiA-artige Enzyme aus Homobasidiomyceten weichen - obwohl gleich aufgebaut wie Chinonsynthetasen - signifikant in ihren katalytischen Fähigkeiten ab und vermögen auch Cyclopentenone statt Chinone herzustellen sowie Kohlenstoff-Sauerstoff- und Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen zu schließen. Das primäre Ziel dieser Arbeit ist daher, diese besonderen Fähigkeiten nachzuweisen. Es soll gezeigt werden, wie die gleiche Enzymarchitektur zur chemischen Diversität des Sekundärstoffwechsels dieser Pilze und zu deren charakteristischen Strukturen beiträgt. So soll ein Verständnis der weitestgehend unerforschten genetischen und biochemischen Grundlagen der Sekundärstoffbildung in Ständerpilzen aufgebaut sowie die Funktionsweise dieser besonderen Klasse von Enzymen geklärt werden.