Die Rolle von ungewöhnlich sauren Proteinen und deren Glykosylierungen in biomineralogischen Prozessen: Stabilisierung amorpher Calciumcarbonat-Vorläufer durch zwei ungewöhnlich saure Proteine aus der mediterranen Steckmuschel Pinna Nobilis

该项目成立于1997年，主要研究对象为：脆性生物矿物、瞬态非定形中间体生物矿物(如：ungewöhnlich安全蛋白质、非定形中间体、非定形中间体、非定形中间体、非定形中间体、非定形中间体、非定形中间体、非定形中间体。生物矿物学与生物矿物学研究进展ungeklärt，生物矿物学与生物矿物学研究进展。Die Auswirkungen zweier ungewöhnlich sauer protein, beide gewonnen aus der mediterranen Steckmuschel Pinna Nobilis, werden untersucht: Caspartin ist aufgrund seiner Primärstruktur ungewöhnlich sauer, wohingen Calprismin dies seiner Glykosylierung verdankt。Diese been protein dienen nun als Vertreter der been möglichen Typen ungewöhnlich sauer protein。Von ihnen ausgehend end wich ich den oben angerissenen Fragestellungen Von zwei Seiten genähert:(1)钙- industrierte Umfaltung und Aggregation， die beide eine zentrale Rolle bei der Bildung Von Biomineralen bernehmen， werden als Funktion des Typs und der Glykosylierung der ungewöhnlich sauren protein mitels光谱原位法（ua . UV/Vis， CD， SAXS， SANS） untersud。【关键词】糖蛋白Calprismin； nicht-glykosylierten Caspartin; gegen_bergestellt；（ii） Die terschiedlichen Stabilisierungseffekte der Proteintypen in fall - amorfer和flsigg - amorfer碳酸钙- intermediate werden durch verschiedene in und exsitu Methoden untersut （a.a TEM， SAED， WAXS）。Die Auswirkung einer Glykosylierung auf Die Stabilisierung der transientamorphen Mineralphase; Vergleich des glykosylierten Calprismins mit rekombinant Calprismin， caspartiin sowie mit增强Glykan-Analoga的性质。Das Projekt schlägt einen Bogen zu aktuellen moderellen nichtklassischer Kristallisationspfade and mesokristle and flsige Vorläuferphasen um die Bedeutung nichtklassischer Kristallisation in biommineralisationsprozessen einzuschätzen。

Das Projekt setzt sich mit der Frage auseinander, wie die transient amorphen Intermediate eines Biominerals durch ungewöhnlich saure Proteine, die einen kleinen, aber besonders wichtigen Teil der Matrix eines Biominerals ausmachen, stabilisiert werden. Besonders die biomineralogische Aufgabe der Glykosylierungen ist bislang ungeklärt, da die Wechselwirkungen zwischen Biomineral und Glykosylierung unklar sind. Die Auswirkungen zweier ungewöhnlich saurer Proteine, beide gewonnen aus der mediterranen Steckmuschel Pinna Nobilis, werden untersucht: Caspartin ist aufgrund seiner Primärstruktur ungewöhnlich sauer, wohingegen Calprismin dies seiner Glykosylierung verdankt. Diese beiden Proteine dienen nun als Vertreter der beiden möglichen Typen ungewöhnlich saurer Proteine. Von ihnen ausgehend wird sich den oben angerissenen Fragestellungen von zwei Seiten genähert: (i) Calcium-induzierte Umfaltung und Aggregation, die beide eine zentrale Rolle bei der Bildung von Biomineralen übernehmen, werden als Funktion des Typs und der Glykosylierung der ungewöhnlich sauren Proteine mittels spektroskopischen in situ Methoden (u.a. UV/Vis, CD, SAXS, SANS) untersucht. Das Glykoprotein Calprismin wird dem nicht-glykosylierten Caspartin gegenübergestellt und mit rekombinanten und damit nicht-glykosylierten Calprismin verglichen. (ii) Die unterschiedlichen Stabilisierungseffekte der beiden Proteintypen im Falle amorpher und flüssig-amorpher Calciumcarbonat-Intermediate werden durch verschiedene in und ex situ Methoden untersucht (u.a. TEM, SAED, WAXS). Die Auswirkung einer Glykosylierung auf die Stabilisierung der transientamorphen Mineralphase wird durch Vergleich des glykosylierten Calprismins mit rekombinanten Calprismin, Caspartin sowie mit einfachen Glykan-Analoga charakterisiert.Das Projekt schlägt einen Bogen zu aktuellen Modellen nichtklassischer Kristallisationspfade wie Mesokristalle und flüssige Vorläuferphasen um die Bedeutung nichtklassischer Kristallisation in Biomineralisationsprozessen einzuschätzen.