Die Rolle von ungewöhnlich sauren Proteinen und deren Glykosylierungen in biomineralogischen Prozessen: Stabilisierung amorpher Calciumcarbonat-Vorläufer durch zwei ungewöhnlich saure Proteine aus der mediterranen Steckmuschel Pinna Nobilis

异常酸性蛋白质及其糖基化在生物矿物学过程中的作用：来自地中海贝壳 Pinna nobilis 的两种异常酸性蛋白质对无定形碳酸钙前体的稳定作用

• 批准号: 183730848
• 负责人: Privatdozent Dr. Stephan E. Wolf
• 金额: --
• 依托单位: Laboratoire de Biogéosciences
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Fellowships
• 财政年份: 2010
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 2009-12-31 至 2011-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/183730848?language=en
• 关键词: Die; Rolle; von; ungew; hnlich

Das Projekt setzt sich mit der Frage auseinander, wie die transient amorphen Intermediate eines Biominerals durch ungewöhnlich saure Proteine, die einen kleinen, aber besonders wichtigen Teil der Matrix eines Biominerals ausmachen, stabilisiert werden. Besonders die biomineralogische Aufgabe der Glykosylierungen ist bislang ungeklärt, da die Wechselwirkungen zwischen Biomineral und Glykosylierung unklar sind. Die Auswirkungen zweier ungewöhnlich saurer Proteine, beide gewonnen aus der mediterranen Steckmuschel Pinna Nobilis, werden untersucht: Caspartin ist aufgrund seiner Primärstruktur ungewöhnlich sauer, wohingegen Calprismin dies seiner Glykosylierung verdankt. Diese beiden Proteine dienen nun als Vertreter der beiden möglichen Typen ungewöhnlich saurer Proteine. Von ihnen ausgehend wird sich den oben angerissenen Fragestellungen von zwei Seiten genähert: (i) Calcium-induzierte Umfaltung und Aggregation, die beide eine zentrale Rolle bei der Bildung von Biomineralen übernehmen, werden als Funktion des Typs und der Glykosylierung der ungewöhnlich sauren Proteine mittels spektroskopischen in situ Methoden (u.a. UV/Vis, CD, SAXS, SANS) untersucht. Das Glykoprotein Calprismin wird dem nicht-glykosylierten Caspartin gegenübergestellt und mit rekombinanten und damit nicht-glykosylierten Calprismin verglichen. (ii) Die unterschiedlichen Stabilisierungseffekte der beiden Proteintypen im Falle amorpher und flüssig-amorpher Calciumcarbonat-Intermediate werden durch verschiedene in und ex situ Methoden untersucht (u.a. TEM, SAED, WAXS). Die Auswirkung einer Glykosylierung auf die Stabilisierung der transientamorphen Mineralphase wird durch Vergleich des glykosylierten Calprismins mit rekombinanten Calprismin, Caspartin sowie mit einfachen Glykan-Analoga charakterisiert.Das Projekt schlägt einen Bogen zu aktuellen Modellen nichtklassischer Kristallisationspfade wie Mesokristalle und flüssige Vorläuferphasen um die Bedeutung nichtklassischer Kristallisation in Biomineralisationsprozessen einzuschätzen.

Das Projekt Setzt Sich Mit der Frage Auseinander，Wie Die Transient Amorphen Intermerphen Eines BioMinerals Durch durchungewöhnlichSaure蛋白，Die Einen Kleinen，Aber besonders Wichtigen Teil Matrix Eines Eines Biominerals ausmaChen ausmachen ausmachen，stabilisierisiertwerden。 Besonders Die BioMinererogische Aufgabe der glykosylierungen ist bislangungeklärt，da die wechselwirkungen zwischen zwischen生物矿物质和glykosylierung unklar sind。死亡世界的蛋白质是一种蛋白质，世界的蛋白质是一种蛋白质，世界的蛋白质是一种蛋白质，世界的蛋白质是一种蛋白质，世界的蛋白质是一种蛋白质，世界的蛋白质是一种蛋白质。钙 - 印度循环，钙 - induzierte umfaltung und聚集，钙 - induzierte是Zentrale，Bildungsten bildungsten的循环是一种蛋白质，其目的是同时实现。 (ii) Die Auswirkung einer Glykosylierung auf die The Mineralphase wild durch Vergleich des Glykosylierten Calprismins, Caspartin sowie mit einfachen Glykan-Analoga charakterisiert.Das Projekt schlägt einen Bogen zu aktuellen Modellen nichtklassischer Kristallisationspfade wie Mesokristalle undflüssigeVorläuferphenedenum die bedeutung nichtklassischer kristallisallisation in Biomineralisationsprozesseneinzuschätzen。

项目成果

Merging models of biomineralisation with concepts of nonclassical crystallisation: is a liquid amorphous precursor involved in the formation of the prismatic layer of the Mediterranean Fan Mussel Pinna nobilis?

• DOI: 10.1039/c2fd20045g
• 发表时间: 2012
• 期刊: Faraday Discussions
• 影响因子: 3.4
• 作者: S. Wolf;I. Lieberwirth;F. Natalio;J. Bardeau;N. Delorme;F. Emmerling;R. Barrea;M. Kappl;F. Marin-F.