Die Rolle von ungewöhnlich sauren Proteinen und deren Glykosylierungen in biomineralogischen Prozessen: Stabilisierung amorpher Calciumcarbonat-Vorläufer durch zwei ungewöhnlich saure Proteine aus der mediterranen Steckmuschel Pinna Nobilis

该项目采用了一种新的方法，即通过蛋白质产生的生物矿物中间体的短暂无定形，这种无定形的中间体可以使生物矿物的基质保持韦尔登。基于糖基化的生物矿物学研究是一个非常重要的问题，生物矿物和糖基化的生物矿物学研究是一个非常重要的问题。在Nobilis Steckmuschel的中间层，可以看到两种不同的蛋白质，韦尔登发现：Caspartin是一种原始结构，而Calprismin则是一种糖基化。这种蛋白质通常是由蛋白质的最大类型所决定的。通过对两种常见的骨折类型的观察，我们发现：（1）钙诱导的骨形成和聚集，在生物矿物质的培养中起着重要作用，韦尔登诱导的骨形成和糖基化的功能，是一种特殊的原位方法。UV/维斯、CD、SAXS、SANS）检测。糖蛋白Calprismin将被非糖基化的Caspartin吸收，并与非糖基化的Calprismin结合。(ii)通过原位法和原位法研究了碳酸钙-中间体韦尔登在无定形和流动无定形条件下对蛋白质型的稳定性的影响。TEM、SAED、WAXS）。通过对Glykosylierten Calprismins和CaPrismin的比较，确定了Glykosylierung对瞬态矿物相稳定性的影响，Caspartin具有Glykan-Analoga的特征。

Das Projekt setzt sich mit der Frage auseinander, wie die transient amorphen Intermediate eines Biominerals durch ungewöhnlich saure Proteine, die einen kleinen, aber besonders wichtigen Teil der Matrix eines Biominerals ausmachen, stabilisiert werden. Besonders die biomineralogische Aufgabe der Glykosylierungen ist bislang ungeklärt, da die Wechselwirkungen zwischen Biomineral und Glykosylierung unklar sind. Die Auswirkungen zweier ungewöhnlich saurer Proteine, beide gewonnen aus der mediterranen Steckmuschel Pinna Nobilis, werden untersucht: Caspartin ist aufgrund seiner Primärstruktur ungewöhnlich sauer, wohingegen Calprismin dies seiner Glykosylierung verdankt. Diese beiden Proteine dienen nun als Vertreter der beiden möglichen Typen ungewöhnlich saurer Proteine. Von ihnen ausgehend wird sich den oben angerissenen Fragestellungen von zwei Seiten genähert: (i) Calcium-induzierte Umfaltung und Aggregation, die beide eine zentrale Rolle bei der Bildung von Biomineralen übernehmen, werden als Funktion des Typs und der Glykosylierung der ungewöhnlich sauren Proteine mittels spektroskopischen in situ Methoden (u.a. UV/Vis, CD, SAXS, SANS) untersucht. Das Glykoprotein Calprismin wird dem nicht-glykosylierten Caspartin gegenübergestellt und mit rekombinanten und damit nicht-glykosylierten Calprismin verglichen. (ii) Die unterschiedlichen Stabilisierungseffekte der beiden Proteintypen im Falle amorpher und flüssig-amorpher Calciumcarbonat-Intermediate werden durch verschiedene in und ex situ Methoden untersucht (u.a. TEM, SAED, WAXS). Die Auswirkung einer Glykosylierung auf die Stabilisierung der transientamorphen Mineralphase wird durch Vergleich des glykosylierten Calprismins mit rekombinanten Calprismin, Caspartin sowie mit einfachen Glykan-Analoga charakterisiert.Das Projekt schlägt einen Bogen zu aktuellen Modellen nichtklassischer Kristallisationspfade wie Mesokristalle und flüssige Vorläuferphasen um die Bedeutung nichtklassischer Kristallisation in Biomineralisationsprozessen einzuschätzen.