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色素置換ヘム蛋白質における光電子移動反応の動的制御

染料取代血红素蛋白中光电子转移反应的动态控制

基本信息

批准号：
02250222
负责人：
森島績
金额：
$ 1.41万
依托单位：
Kyoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1990
资助国家：
日本
起止时间：
1990 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-02250222/
关键词：
金属置換ミオグロビン光誘起電子移動活性化体積

项目摘要

本年度は亜鉛置換ミオグロビンにおける光誘起電子移動反応について検討を行なった。電子移動反応はアミノ酸に部位特異的に結合させたルテニウム錯体と亜鉛ポルフィリンの間で行なわせ、その電子移動過程の速度と活性化体積を求めた。ポルフィリン中心から約15オングストロ-ム離れたヒスチジン48にルテニウム錯体を結合させたときの電子移動速度は約5_x10^4s^<ー1>、活性化体積は約1cm^3mol^<ー1>であるのに対し、20オングストロ-ム離れたヒスチジン81にルテニウム錯体を結合させたときの電子移動速度は約50s^<ー1>と非常に遅くなり、一方、活性化体積は約11cm^3mol^<ー1>と非常に大きな値を示した。電子移動過程の速度は電子移動反応の起こりやすさ、つまり、電子移動に適した蛋白質構造への変化のしやすさを示しており、速度の遅い遠距離間の電子移動では電子移動に適した蛋白質構造になりにくいことを示唆している。活性化体積は一般には蛋白質の動的な構造変化を反映しており、本研究の結果は電子移動の距離や位置環境によって電子移動の際の蛋白質の動的構造変化が大きく異なることを示している。特に、電子移動時の活性化体積が正の符号を持つことは、電子移動に伴う蛋白質の構造変化が体積の増加する方向にあることを示しており、電子伝達のメカニズムを考えるうえで非常に興味深い。今回用いたミオグロビンはウマ由来のものであるが同時にアミノ酸置換を施したヒトのミオグロビンについても同様な実験を行なっており、さまざまな電子移動距離、位置環境にあるヒスチジン残基を導入し、その電子移動速度と活性化体積を評価することにより蛋白質内における電子移動反応のメカニズムに対して検討する予定である。

This year's lead replacement test was conducted in response to photoinduced electron migration. The electron movement reaction is carried out in the presence of acid site-specific binding agents, and the speed and activation volume of the electron movement process are determined. The electron movement speed of the electron in the center of the complex is about 5_x10^4s^<1>, and the activation volume is about 1cm^3mol^<1>. The electron movement speed of the electron in the center of the complex is about 15 seconds ^<1>, and the electron movement speed of the electron in the center of the complex is about 50 seconds ^<1>. A square, active volume of about 11 cm^3 mol ^<1> very large value The speed of electron movement is the origin of electron movement and the transformation of protein structure. The speed of electron movement is the origin of electron movement and the transformation of protein structure. The results of this study show that the electron movement distance and the electron movement environment affect the protein dynamic structure. In particular, the activation volume of electron movement is positive, and the structure of electron movement is accompanied by the increase of protein volume. In this paper, the author uses the method of acid substitution, electron migration distance, position environment, electron migration speed and activation volume to evaluate the electron migration reaction in protein.