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大腸菌蛋白質膜透過系のキ-エンザイムSecAの構造と機能

大肠杆菌蛋白膜渗透系统关键酶SecA的结构与功能

基本信息

批准号：
06261207
负责人：
徳田元
金额：
$ 1.92万
依托单位：
The University of Tokyo
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1994
资助国家：
日本
起止时间：
1994 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-06261207/
关键词：
蛋白質膜透過 ATPアーゼ SecA 再構成プロテオリポソームリポ蛋白質

项目摘要

大腸菌において、分泌型蛋白質の細胞質膜透過は、一連のSec因子(A,B,D,E,F,G,Y)で構成された装置が触媒している。このうち、SecAはATPase活性を持つ因子として、分泌型蛋白質を膜内に駆動するモーター的機能を持つ重要な因子である。この因子を中心として、膜透過装置の構造と機能に関し以下の点を明らかにした。SecA機能に重要なアミノ酸残基を明らかにした。SecAの受容体は膜内在性SecyとSecEであることを再構成プロテオリポソームを用いて示した。膜透過の効率を著しく上昇させる役割を持つ因子SecGは、SecAに依存して膜内での配向性を変化させることを見いだした。これらの結果からSecGは、SecAのモーター的機能を直接促進することにより膜透過活性を上昇させることが考えられる。また、膜透過後の蛋白質が外膜に局在化される経路について研究し、以下の点を明らかにした。4.リポ蛋白質の外膜局在化に関与する新因子p20を発見、精製しその詳細な機能を解明した。5.p20の構造遺伝子を同定し、塩基配列を決定した。

The coliform bacteria, the secreted protein that penetrates the cytoplasmic membrane, and the chain of Sec factors (A, B, D, E, F, G, Y) constitute the catalyst for the device. It is a factor that maintains the ATPase activity of SecA and is an important factor that maintains the function of intramembrane action of secreted proteins. The factors are the center, the structure and function of the membrane permeation device are the following points, and the points are clear. The important functional component of SecA is the amino acid residue. SecA's receptor membrane intrinsic Secy's SecE's recombinant structure is used to express its properties. The efficiency of membrane permeation depends on factors such as SecG and SecA, and the orientation within the membrane changes. The function of SecG and SecA directly promotes the increase in the membrane permeability activity of SecG and SecA.また、The outer membrane of the protein after membrane permeation is in the される経路について research し、The following points are made らかにした. 4. The outer membrane localization of the protein and the new factor p20 are clearly understood and the detailed functions of the refined protein are clearly understood. 5. The structure of p20 is determined by the same structure and the basic arrangement is determined.