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転写因子ISGF3γのサブユニット会合ドメインの立体構造の研究

転写因子ISGF3γのサブユニット会合ドメインの立体構造の研究
转录因子ISGF3γ亚基关联域三维结构研究
批准号：
08260223
负责人：
藤田 尚志
金额：
$1.6万
依托单位：
Tokyo Metropolitan Organization for Medical Research
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1996
资助国家：
日本
项目状态：
已结题
起止时间：
1996 至 --
来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-08260223/
关键词：
インターフェロンISGF3蛋白質間相互作用転写因子IRFファミリーNMR

项目摘要

项目成果

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生体防御という重要な役割を担うインターフェロン(IFN)システムにおいて、転写活性化因子Interferon-stimulated-gene factor 3 (ISGF3)が、IFNの生産(IFN遺伝子の活性化)とIFNの作用(IFN誘導遺伝子群の活性化)の両者に共通に中心的な役割を果たしている事を明らかにしてきた。ISGF3は、DNA結合サブユニットであるISGF3γと制御サブユニットであるISGF3αとの複合体であり、ISGF3γにおけるISGF3αとの相互作用をするドメイン構造は蛋白質のC末端側の約200アミノ酸からなる部分が最小単位であることが明らかとなっている。この最小ドメインを大腸菌において大量発現、精製を行った。基礎的なNMR解析の結果、調製した標品は一定の立体構造をとっていると考えられた。しかし収量においてマウスISGF3γはやや低いので、ヒト遺伝子由来の同様部分を調製している。これまでのところ収率は良好であり、安定同位体で標識したサンプルを調製しつつある。また、ISGF3とは別の、IRFファミリーに属する遺伝子産物において、細胞質極在を規定する配列(Nuclear Export Signal)と考えられるものを有し、別のドメインの燐酸化によって核移行する分子を同定した。この転写因子は核内でコアクティベータ-と相互作用するためのドメインも有している。これらのドメイン構造はこれまで報告されておらず、これらに関しても解析を進めている。
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    22.0万元
  • 批准年份：
    2018
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  • 依托单位：
    吉林大学