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樹状突起フィロポディア形成を制御する細胞接着分子テレンセファリンの機能解析

端脑蛋白（一种控制树突状丝状伪足形成的细胞粘附分子）的功能分析

基本信息

批准号：
16015328
负责人：
吉原良浩
金额：
$ 3.84万
依托单位：
The Institute of Physical and Chemical Research
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2004
资助国家：
日本
起止时间：
2004 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

樹状突起フィロポディアは発達期の神経細胞に多く見られるダイナミックな構造であり、スパインの前駆体と考えられている。しかしながらその形成機構、スパインへの移行過程さらにはシナプス可塑性における役割についてはほとんど何も解明されていないのが現状である。テレンセファリン(TLCN)は免疫グロブリンスーパーファミリーに属する細胞接着分子であり、終脳セグメントの神経細胞(特にスパインをもったもの)に特異的に発現している。本年度の研究によって以下の知見を得た。1、発達期の海馬神経細胞においてTLCNは樹状突起フイロポディアに高濃度存在しているが、成熟したスパインでは発現が減少している。2、TLCN遺伝子欠損マウスでは樹状突起フィロポディア数が野生型マウスに比べて有意に少なく、スパインへの移行が早くなっている。3、海馬初代培養神経細胞にTLCNを過剰発現させると、樹状突起フィロポディア数の劇的な増加が見られた。このようなTLCNによる作用は、樹状突起のシャフトから新たにフィロポディアを形成、維持するとともに、スパインからフィロポディアへの逆方向の移行も誘導していることが明らかとなった。4、TLCNによるフィロポディア形成は、TLCNの細胞外及び細胞内の両方の領域が必要である。すなわちTLCNの細胞外領域で未知のリガンド分子と結合し、その情報を細胞内へと伝えて、形態変化を起こすものと考えられる。これまでにスパイン形成を引き起こす膜分子(cadherin, Eph/ephrin, syndecan, neuroliginなど)は多く知られているが、TLCNは逆にスパイン形成を遅らせ、可塑的かつ動的なフィロポディアを維持するユニークな分子であることが明らかとなった。

Dendritic processes are often found in neurons during development. The formation mechanism, the transition process, the plasticity, the service, the solution, the status quo, the transformation mechanism, the solution, the solution. TLCN is a cell adhesion molecule specific to the immune system. This year's research has yielded the following insights. 1. TLCN in hippocampus cells at developmental stage is characterized by high concentration of dendrites and reduced appearance of dendrites at maturity. 2. The TLCN gene is deficient in the number of dendrites, and the number of dendrites is higher than that of the wild type. 3. TLCN in primary cultured hippocampal neurons developed rapidly and the number of dendrites increased rapidly. The effect of TLCN is to form and maintain a dendritic structure, and to induce the reverse direction of TLCN. 4. TLCN is necessary for the formation of extracellular and intracellular domains. The extracellular domain of TLCN is unknown, and the molecular binding and information of TLCN are unknown. The molecular structure (cadherin, Eph/ephrin, syndecan, neuroligin) of TLCN has been modified to reverse the molecular structure of TLCN.