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終脳特異的樹状突起性細胞接着分子テレンセファリンのシナプス可塑性における役割

端脑特异性树突状细胞粘附分子端脑素在突触可塑性中的作用

基本信息

批准号：
10155227
负责人：
吉原良浩
金额：
$ 0.96万
依托单位：
The Institute of Physical and Chemical Research
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
财政年份：
1998
资助国家：
日本
起止时间：
1998 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

終脳特異的樹状突起性細胞接着分子テレンセファリンの機能、特にシナブス可塑性における役割を解析する目的で実験を行い、平成10年度において以下に述べる成果を得た。(1)初代培養ラット海馬神経細胞におけるテレンセファリン(TLCN)蛋白質およびmRNAの局在を詳細に解析した。TLCN蛋白質は樹状突起および細胞体の形質膜に存在しており、軸索には全く検出されなかった。一方TLCNmRNAは細胞体にのみ存在していたことから、翻訳後TICN蛋白質が樹状突起へと選択的にソーティングされると考えられた。また、TLCNは海馬においてはグルタミン酸作動性の興奮性神経細胞にのみ発現しており、GABA作動性抑制性神経細胞には存在しないことが明らかとなった。(2)TLCNの機能を解析する目的で、組換えTLCN蛋白質を作製し、これをコートした培養皿に初代心養神経細胞をのせ、その形態変化を観察した。その結果TLCN蛋白質による神経突起伸長促進作用がが見いだされた。また、この作用は終脳セグメント以外の神経細胞に対しても観察されたことから、軸索裏面膜に未知のTLCNリガンド分子が存在するという可能性が示唆された。(3)海馬長期増強現象(LTP)形成におけるTLCNの関与を明らかにした。ラット海馬スライス標本のSchaffer側枝/CAlシナブスにおけるLTPを電気生理学的に記録し、そこに抗TLCN抗体あるいは可溶性リコンビナントTLCN蛋白質を微量投与した。その結果LTPの形成が有意に抑制され、TLCNのシナプス可塑性への関与が示された。

The purpose of analyzing the function and specificity of dendritic cell adhesion molecules was to carry out the research in the following aspects in the 10th year of Pingcheng. (1)The protein and mRNA structure of primary cultured hippocampal neurons were analyzed in detail. TLCN protein is present in dendrites and in the plasma membrane of the cell body, and axons are present in the plasma membrane. A TLCN mRNA is present in the cell body, and the TICN protein is present in the dendritic process. TLCNs are active in the hippocampus and active in GABA inhibitory neurons. (2) To analyze the function of TLCN, to investigate the protein production and morphological changes of primary cardiac cells in culture. As a result, TLCN protein can promote neurite elongation. The possibility of the presence of unknown TLCN molecules in axonal inner membrane is also indicated. (3)Hippocampus long-term potentiation (LTP) formation is closely related to TLCN. The Schaffer collateral/CAl system of hippocampus was used to record the electrical physiology of LTP, and the anti-TLCN antibody was used to detect the soluble TLCN protein. As a result, the formation of LTP is intentionally inhibited, and the relationship between the plasticity of TLCN and its expression is discussed.