アクチンのモーターレール形成による成長円錐運動制御

通过肌动蛋白运动轨形成控制生长锥运动

• 批准号: 17049006
• 负责人: 石川 良樹
• 金额: $ 3.9万
• 依托单位: Gunma University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
• 财政年份: 2005
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2005 至 2006
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-17049006/
• 关键词: アクチン; ミオシン; アクチン結合蛋白質; 成長円錐運動; 分子モーター; 脳・神経; ナノバイオ

成長円錐運動に関与するアクチン結合蛋白質同士の相互作用解析を行い、以下の知見を得た。(1)アクチンダイナミクスを加速する因子であるADF/cofilinのアクチン結合能に対するdrebrinの作用を、アクチンとの共沈・超遠心法によりしらべたところ、drebrinはADF/cofiklinのアクチン結合を70〜80%阻害した。(2)ADF/cofilinのアクチン線維切断能を同じく超遠心法により調べた。ADF/cofilinにより沈殿量が50%に減少したアクチン線維量がDrebrin存在下では80%まで回復した。(3)アクチンターンオーバーを蛍光ATPアナログを用いて測定したところ、drebrinはADF/cofilinのアクチンターンオーバー促進作用を阻害した。以上の結果から、drebrinがADF/cofilinのアクチン結合を邪魔することで、その活性を協力に制御することが明らかになった。また、(4)細胞接着因子のvinculin結合をアクチンとの共沈実験で調べたところ、drebrinが存在するとvinculinのアクチン結合量が7倍に増強された。これは、アクチン細胞骨格の基質接着性をdrebrinが増強する可能性を示唆するものである。以上の結果と昨年度の成果:(a)drebrinがmyosin-V活性を協力に阻害する、(b)drebrinがtropomyosin/caldesmonと拮抗的にアクチンに結合する、を考え合わせると、drebrinは成長円錐に於ける動的要素の主役たる種々の蛋白質の活性を阻害し、また接着の増強をすることにより、静的で安定なアクチン構造の構築に寄与していると考えられる、今後、細胞内でdrebrinがこのような役割を担っているか、検証をしていきたい。

Analysis of interaction between growth cone motion and binding protein, the following observations were obtained (1)The ADF/cofilin combination energy is 70 ~ 80% resistant to the action of dreblin, the ultra-telecentric energy is 70 ~ 80% resistant to the action of dreblin. (2)ADF/cofilin line dimension cut off energy is the same as ultra-remote center. ADF/cofilin sinks by 50% and recovers by 80% in the presence of Dreblin. (3)The function of ADF/cofilin is determined by the function of ATP. As a result, dreblin can be used to control the activity of ADF/cofilin. (4) The binding of vinculin to cell adhesion factors increased by 7-fold in the presence of dreblin and the presence of vinculin in the co-precipitation process. The possibility of increasing the adhesion of the matrix to the bone matrix of the cell is demonstrated. The results of the previous year were as follows:(a) dreblin inhibits the synergistic activity of myosin-V;(b) dreblin inhibits the binding of tropomyosin/caldesmon antagonists;(c) dreblin inhibits the activity of proteins in active elements of the growth cone;(d) dreblin inhibits the activity of proteins;(e) dreblin inhibits the activity of proteins in active elements of the growth cone; and (f) dreblin inhibits the activity of proteins in active elements of the growth cone.

项目成果

Myosin-Va regulates exocytosis through the submicromolar Ca2+-dependent binding of syntaxin-1A.

• DOI: 10.1091/mbc.e05-03-0252
• 发表时间: 2005-10
• 期刊: Molecular biology of the cell
• 影响因子: 3.3
• 作者: Michitoshi Watanabe;Kazushige Nomura;A. Ohyama;R. Ishikawa;Y. Komiya;K. Hosaka;E. Yamauchi;H. Taniguchi;N. Sasakawa;K. Kumakura;T. Ushiki;O. Sato;M. Ikebe;M. Igarashi

Handbook of Neurochemistry ＆Molecular Neurobiology (Actin, actin-binding proteins and myosins in nervous System) (Lajtha, A, and Banik N.eds.)

神经化学和分子神经生物学手册（神经系统中的肌动蛋白、肌动蛋白结合蛋白和肌球蛋白）（Lajtha，A 和 Banik N.eds.）

• 发表时间: 2006
• 作者: Ishikawa;R.
• 通讯作者: R.