モルテン・グロビュール構造安定化に寄与する疎水相互作用の特異性

疏水相互作用的特异性有助于熔球结构的稳定

• 批准号: 18031036
• 负责人: 池口 雅道
• 金额: $ 3.01万
• 依托单位: Soka University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
• 财政年份: 2006
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2006 至 2007
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-18031036/
• 关键词: βラクトグロブリン; ペプチド; ヘリックス; フォールディング; 部特異的変異; 円二色性スペクトル; タンパク質; ジスルフィド結合; モルテン・グロビュール; 二次構造; 疎水相互作用

蛋白質のフォールディング初期に蓄積するモルテン・グロビュール(MG)構造の安定化には疎水相互作用が重要であることが知られている。その相互作用の範囲や特異性を明らかにするため、ウマβラクトグロブリン(ELG)を用いて研究を行なった。1.MGの立体構造において埋没した芳香族側鎖の同定MG状態において近紫外部の円二色性(CD)スペクトルを示す残基は異方的な環境にあり、疎水性のコアに埋没していると考えられる。このような残基を同定するため5個あるTyr残基を一つずつPheに置換した変異体を作製し、そのCDスペクトルを測定した。その結果、Tyr102が埋没していることが明らかとなった。2.MGコア構造安定化に寄与する相互作用MGコア構造の安定化にCys106-Cys119のS-S結合がいかに寄与しているかを明らかにするため、S-S結合の還元に伴うヘリックス含量の変化を調べた。S-S結合の還元に伴いヘリックス含量は著しく減少し、S-S結合がヘリックスの安定化に重要であることが示された。また、コア部分の一部に相当するペプチドを合成し、ペプチドをS-S結合で連結した場合にヘリックスが誘起されるか確認した結果、ヘリックスは誘起されなかった。これらの結果を総合して考えると、1)コア領域に存在するヘリックス問には疎水相互作用が働き、ヘリックスを安定化する、2)S-S結合相互の実効濃度を高めるため、結果的にヘリックスを安定化すると結論された。

The initial accumulation of protein in the protein chain is important for the stabilization of the protein chain (MG) structure and for the understanding of water interactions. The interaction between the two groups is characterized by a wide range of specific interactions. 1. The three-dimensional structure of MG is characterized by aromatic side-locking and stable MG state, near-ultraviolet dichroism (CD), and organic residue. The five Tyr residues were identified and the five Tyr residues were identified. Tyr102 is the result of the investigation. 2. The interaction between MG and Cys106-Cys119 during the stabilization of MG structure. S-S binding is important for the stabilization of the protein. A part of the answer is to combine the answer with the answer. The results are summarized as follows: (1) The existence of S-S interaction in the domain of S-S interaction is stable;(2) The concentration of S-S interaction is high;(3) The stability of S-S interaction is stable; and (4) The existence of S-S interaction in the domain of S-S interaction is stable.

项目成果

ジスルフィド結合欠損ウマβラクトグロブリンの二量体形成

二硫键缺陷的马β-乳球蛋白的二聚化

• 发表时间: 2007
• 作者: 長澤裕;片山元気;伊都将司;宮坂博;家根尚子;長澤 裕;長澤裕;Yoshitaka Matsumura;Jinsong Li;Yoshiteru Yamada;Hidekatsu Maeda;Kanako Nakagawa;Jinsong Li;Yoshiteru Yamada;Yoshiteru Yamada;Kanako Nakagawa;Yoshiteru YAMADA;Mio YAMAMOTO;山田好輝
• 通讯作者: 山田好輝

生物学的分子座標データベース(OLIGAMI)

生物分子坐标数据库（OLIGAMI）

• 发表时间: 2007
• 作者: 長澤裕;片山元気;伊都将司;宮坂博;家根尚子;長澤 裕;長澤裕;Yoshitaka Matsumura;Jinsong Li;Yoshiteru Yamada;Hidekatsu Maeda;Kanako Nakagawa;Jinsong Li;Yoshiteru Yamada;Yoshiteru Yamada;Kanako Nakagawa;Yoshiteru YAMADA;Mio YAMAMOTO;山田好輝;大友秀明;金森敬子;中川香奈子;藤原和夫
• 通讯作者: 藤原和夫

Degradation of DNA into 5' -monodeoxyribonucleotides in the presence of Mn^<2+> ions

在 Mn^2 离子存在下，DNA 降解为 5-单脱氧核糖核苷酸

• 发表时间: 2007
• 期刊: Biosci. Biotech. Biochem. 71
• 作者: 長澤裕;片山元気;伊都将司;宮坂博;家根尚子;長澤 裕;長澤裕;Yoshitaka Matsumura;Jinsong Li;Yoshiteru Yamada;Hidekatsu Maeda
• 通讯作者: Hidekatsu Maeda

Chloride-ion concentration dependence of molecular dimension in the acid-denatured state of equine β-lactoglobulin

马β-乳球蛋白酸变性状态下分子尺寸的氯离子浓度依赖性

• 发表时间: 2007
• 期刊: J. Appl. Crystallogr. (印刷中)
• 作者: 長澤裕;片山元気;伊都将司;宮坂博;家根尚子;長澤 裕;長澤裕;Yoshitaka Matsumura;Jinsong Li;Yoshiteru Yamada;Hidekatsu Maeda;Kanako Nakagawa;Jinsong Li;Yoshiteru Yamada
• 通讯作者: Yoshiteru Yamada

ウマβラクトグロブリンの近紫外部円二色性スペクトルに対する各チロシン残基の寄与

每个酪氨酸残基对马β-乳球蛋白近紫外圆二色光谱的贡献

• 发表时间: 2007
• 作者: 長澤裕;片山元気;伊都将司;宮坂博;家根尚子;長澤 裕;長澤裕;Yoshitaka Matsumura;Jinsong Li;Yoshiteru Yamada;Hidekatsu Maeda;Kanako Nakagawa;Jinsong Li;Yoshiteru Yamada;Yoshiteru Yamada;Kanako Nakagawa;Yoshiteru YAMADA;Mio YAMAMOTO;山田好輝;大友秀明;金森敬子
• 通讯作者: 金森敬子