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哺乳類細胞の極性決定時におけるG蛋白質の役割とその制御機構

G蛋白在决定哺乳动物细胞极性中的作用及其调控机制

基本信息

批准号：
18057016
负责人：
住本英樹
金额：
$ 3.71万
依托单位：
Kyushu University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2006
资助国家：
日本
起止时间：
2006 至 2007
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-18057016/
关键词：
蛋白質シグナル伝達発生・分化細胞極性

项目摘要

極性形成に関わる2つの蛋白質複合体「Pins-Gai複合体」と「Par-aPKC複合体」はindependentに働くわけではなく、ショウジョウバエではInscuteable(Insc)というアダプター分子によって連結され(クロストークし)協調して機能することが知られている。本研究の目的は、哺乳類細胞の極性形成にいて「Pins-Gai複合体」や「Par-aPKC複合体」が果たす役割を明らかにし、その作用機構を解明することであるが、平成19年度は以下のような成果を得た。(1)ヒトInsc(平成18年度に私達が単離したもの)について、その発現パターンを明らかにするとともに、ヒトInscのPar3との結合領域およびLGN(Pinsの哺乳類ホモログ)との結合領域をそれぞれ同定した。(2)新規Par3結合蛋白質であるPar3BMP1(平成18年度に私達が単離して上皮細胞の極性形成に必要なことを明らかにした膜蛋白質)が、Par3BMP1は上皮細胞の細胞間接着部位に集積して局在して働くことを示した。また、Par3BMP1の細胞外ドメインの精製に成功し、このドメインがホモフィリックに結合することを見出した。(3)新規Par6結合蛋白質として、WD40リピートをもつ可溶性蛋白質Par6BP1(Par6-bindingproteinl)を同定した。Par6はそのPDZドメインを介してPar6BP1と結合した。またPar6BP1が上皮細胞の極性形成に重要な機能を担うことを示した。

The two protein complexes involved in polarity formation, the Pins-Gai complex and the Par-aPKC complex, are independent, but they can be linked to Inscutable (Insc) molecules and coordinated. The purpose of this study is to understand the mechanism of polarization formation in mammalian cells by Pins-Gai complex and Par-aPKC complex. (1)Insc(2018) is the largest and most important partner in the world. Insc's Par3 is the largest and most important partner in the world. (2)New regulation Par3 binding protein Par3BMP 1(a membrane protein essential for epithelial cell polarity formation in Heisei 18), Par3BMP 1 accumulates in the cell-to-cell interface of epithelial cells. The purification of the extracellular matrix of Par3BMP1 was successfully carried out. (3)The new regulation of Par6 binding protein, WD40, soluble protein Par6BP1(Par6-binding protein) is the same. Par6BP1 is a combination of PDZ and PDZ. Par6BP1 plays an important role in the polarization of epithelial cells.