感染防御を担う活性酸素生成型食細胞NADPHオキシダーゼ活性化の分子機構
激活在感染防御中发挥作用的活性氧吞噬细胞NADPH氧化酶的分子机制
基本信息
- 批准号:15019073
- 负责人:
- 金额:$ 3.33万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
- 财政年份:2003
- 资助国家:日本
- 起止时间:2003 至 无数据
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
NADPHオキシダーゼは活性酸素を生成する酵素であり、生成された活性酸素は感染防御において極めて重要な役割を担う。活性酸素生成型NADPHオキシダーゼのプロトタイプは食細胞に豊富に存在することから食細胞NADPHオキシダーゼとも呼ばれるが、その酵素本体は膜蛋白質gp91^<phox>であり、p22^<phox>と会合してシトクロムb_<558>を形成している。本酵素の活性化には、特異的アダプター蛋白質(p47^<phox>,p67^<phox>,とp40^<phox>:各々がSH3ドメインをもつ)が刺激依存性に細胞質から細胞膜に移行してシトクロムb_<558>と相互作用する必要がある。私共はオキシダーゼの活性化機構を研究し、平成15年度は以下のような成果を得た。(1)p47^<phox>は、1つには、刺激依存性にp22^<phox>と結合してオキシダーゼ活性化に関与する。このp47^<phox>-p22^<phox>間の結合様式について詳細に検討し、p47^<phox>の2つのSH3ドメインがp22^<phox>の1つのプロリン・リッチ領域を挟み込むように認識し、この認識様式がオキシダーゼ活性化に必須であることを明らかにした。(2)p47^<phox>のPXドメインのホスホイノシチド結合能が、p47^<phox>の膜移行及びオキシダーゼ活性化に必須であることを明らかにし、更に、このホスホイノシチド結合能はp47^<phox>のリン酸化により誘導されることを示した。(3)大腸上皮細胞において、局所感染防御に関与すると考えられる新規NADPHオキシダーゼNox1の活性化機構について検討し、その活性化には、私共が同定・クローニングした新規p47^<phox>のホモログ(p41^<nox>)、p67^<phox>のホモログ(p51^<nox>)及び低分子量Gタンパク質Racが必要であることを明らかにした。
NADPH is an enzyme that produces active acids and plays an important role in infection defense. Active acid-producing NADPH is present in the cell, and its enzyme proper forms membrane protein gp91 <phox>and p22<phox><558>. The activation of this enzyme is dependent on stimulation and requires the interaction of specific proteins (p47^<phox>, p67 ^<phox>, and p40^<phox>: SH3) with cytoplasmic and membranous migration<558>. In 2015, the following results were obtained: (1)p47^<phox>, 1 ^, Stimulus Dependence p22^<phox>, Binding, Activation, and Related. The combination between p47^and <phox>p22^<phox>is discussed in detail. p47 ^and p22 ^are discussed in detail. p47 ^and p22 ^are discussed in detail. p22 ^and p27 ^are discussed in detail. p22 ^and p27 ^are discussed in detail. p27 ^and p22 ^are discussed in detail. p22 ^and p22 ^are discussed in detail in detail. p27 <phox>^and p22^are discussed in detail in detail. p22 ^and p22 ^are discussed in detail in detail. p27 ^and p22 ^are discussed in detail in detail. p22 ^and p22 ^are discussed in detail. p22 ^. p22 ^and p22 ^are discussed in detail. p22 ^. p22 ^. p22 ^and p22 ^are discussed in detail. p23. p22 ^. p22 ^and p22 ^are discussed in detail in <phox>detail (2) The binding energy of p47<phox>-PX, the membrane <phox>migration and the activation of p47-PX must be determined<phox>. (3)Colorectal epithelial cells are protected against infection by new regulation of NADPH and NOX1 activation mechanisms. The new regulation of NADPH and NOX 1 activation mechanisms includes <phox>p47<nox>, p67 and <phox>p51<nox>.
项目成果
期刊论文数量(14)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Takeya, R., et al.: "Novel human homologues of p47^<phox> and p67^<phox> participate in activation of superoxide-producing NADPH oxidases."Journal of Biological Chemistry. 278. 25234-25246 (2003)
Takeya, R. 等人:“p47^<phox> 和 p67^<phox> 的新型人类同源物参与产生超氧化物的 NADPH 氧化酶的激活。”生物化学杂志。
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- 通讯作者:
Takeya, R., Sumimoto, H.: "Fhos, a mammalian formin, directly binds to F-actin via the N-terminal region and forms a homotypic complex via the FH2 domain to promote actin fiber formation."Journal of Cell Science. 116. 4567-4575 (2003)
Takeya, R., Sumimoto, H.:“Fhos 是一种哺乳动物福明,通过 N 末端区域直接与 F-肌动蛋白结合,并通过 FH2 结构域形成同型复合物,以促进肌动蛋白纤维的形成。”《细胞科学杂志》。
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- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Takeya, R., Sumimoto, H.: "Molecular mechanism for activation of superoxide-producing NADPH oxidases"Molecules and Cells. 16. 271-277 (2003)
Takeya, R., Sumimoto, H.:“产生超氧化物的 NADPH 氧化酶的激活分子机制”分子和细胞。
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- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Yoshinaga, et al.: "The PB1 domain and the PC motif-containing region are structurally similar protein binding modules."EMBO Journal. 22. 4888-4897 (2003)
Yoshinaga 等人:“PB1 结构域和包含 PC 基序的区域是结构相似的蛋白质结合模块。”EMBO 杂志。
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紙 圭一郎, 武谷 立, 住本 英樹: "ポストシーケンスタンパク質実験法4.構造・機能解析の実際"東京化学同人. 179 (2003)
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