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RNAサイレンシング機構からみたメリステムの解析

从RNA沉默机制角度解析分生组织

基本信息

批准号：
20061007
负责人：
渡邊雄一郎
金额：
$ 1.6万
依托单位：
The University of Tokyo
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2008
资助国家：
日本
起止时间：
2008 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-20061007/
关键词：
ウイルスゲノム RNA ストレス発現制御

项目摘要

HYL1を欠損した変異体植物ではmiRNAの蓄積が減少し、葉が細く、その縁が上向きにカールするといった特徴的な表現型を示す。hyl1-2種子をEMS変異原処理し、約38,000個のM2芽生えから表現型が野生型様に復帰した22個体をスクリーニングした。そのうち1個体について解析を進めたところ、hyl1抑圧変異の原因は優性であることがわかった。さらにマップベースクローニング法によって原因遺伝子は1番染色体の上腕端440kb以内に存在することを見出した。この領域にはHYL1に結合してmiRNAの生成を担うDCL1が存在することから、DCL1コード領域周辺のゲノム配列を確認した結果、DCL1遺伝子の1183番目のグアニンがアデニンに置換していた。この変異を持つDCL1遺伝子をhyl1変異体に形質転換すると表現型が野生型様に復帰したことから、hyl1サプレッサーの原因であることが証明された。この新規dcl1-13変異はDCUのRNAヘリカーゼドメインにおける395番目のグルタミン酸からリシンへとアミノ酸置換(E395K)を引き起こすと思われる。得られたhyl1サプレッサ-はいずれもこの変異を有していた。DCL1のヘリカーゼドメインはこれまで機能がほとんど未知であったが、本研究からその重要性が示唆された。さらに興味深いことに本研究により、全生物のDicerタンパク質において初めて優性の変異体が得られた。このようにあらためてDCl1分子とHYL1分子が相互作用していることが示され、さらにDCL1内のドメインの機能分担にも知見が得られた。今後さらにHYLの周辺の新規因子について解析を加える。

HYL1 is deficient in miRNA accumulation in allogeneic plants, and the phenotype of miRNA accumulation in leaves is shown. hyl1-2 seeds were treated with EMS, and about 38,000 M2 buds were regenerated from wild type seedlings. The reason why the pressure is different is the superiority of the individual. The gene was found within 440kb of the upper end of chromosome 1. The domain is HYL1 and miRNA generation is responsible for the existence of DCL1. The domain perimeter of DCL1 is identified as a result of DCL1 miRNA generation and substitution. This change is due to the fact that the DCL1 gene is transformed into a hyl1 variant, and the phenotype is replicated in the wild type. This is proven by the reasons why hyl1 is not supported. The new regulation, dcl1 -13, is different from DCU's RNA translation model, which is 395-point acid translation model and 395-point acid substitution model (E395K). All right, well, I'm gonna have to go to the bathroom. DCL1 is a very important part of this study. In this study, we found that the Dicer of the whole organism was different from that of the original organism. DCL1 molecule and HYL1 molecule interact with each other. In the future, HYL's new regulation factor will be added to the analysis.