蛋白質の準安定構造の生成とその機能評価

蛋白质亚稳态结构的生成及其功能评估

基本信息

  • 批准号:
    62220009
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.02万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Special Project Research
  • 财政年份:
    1987
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1987 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

複合酵素として最も高いレベルの分子構築を持つ動物脂肪酸合成酵素を精製し, その構造形成, 生理条件下での安定性, 分子内で競合しあう複数個の活性中心間の機能的な干渉性, 溶媒の流体力学的な粘性が酵素反応に与える影響の解析をもとにした分子内部での構造変化等について研究を進め, 表記の準安定構造形成の意味とその生理条件での寿命等について考案した.まずその立体構造は, 二つの大きな穴をもつ長方形(150〓×250〓)で厚さは約70〓である. 二つの穴は脂肪酸を合成する活性センターの中心に位置するものと考えられる. この二つの活性センターはそれぞれ7種のたんぱく質からなることがわかっているので, 穴のまわりに7種のたんぱく質が並んでいる筈である. 二つのセンターは並んで機能している時にはお互いに相手の活性を邪念しあっており, フリッフ, フロップ的に働いていることがわかった. また, 脂肪酸合成酵素の活性は溶媒の粘度の影響をつよくうけることから, 律連段階にはかなり大きいドメイン単位の分子構造の変化がかかわっている事が推定された. このような分子構造の変化が, 二つの活性センターで同時におこることが妨げられていると考えれば, フリップ, フロップ機構が理解できる. このような立体構造は実は生理条件下で常に失活をしてゆく, 準安定な構造のように考えられる. このことは, 酵素を低温で単量体に解離させ, 再び常温で活性な二量体として回収する実験の温度依存性から知ることができたが, 実際動物の体内での酵素の寿命がどのくらいであるかを調べている. 分子工場ともよべる高度に結合された複合酵素は今后のバイオテクノロジーで有用な複合バイオ素子を作り出してゆくのに大変よい見本となる. 今后この酵素の機能の改変をプロテノンエンジニアリングの目標として取り組む予定である.
The molecular architecture of complex enzymes is the most advanced in the study of purification, structural formation, stability under physiological conditions, intramolecular cooperation, functional interaction between multiple active centers, viscosity of solvents, enzyme reaction and analysis of molecular internal structural changes. This paper describes the significance of the formation of quasi-stable structures, physiological conditions, life span, etc. The three-dimensional structure is rectangular (150 ×250) and the thickness is about 70. The central position of fatty acid synthesis activity in the two acupoints is studied. The activity of these two substances is divided into 7 kinds, 7 kinds and 7 kinds. 2. When the function of the two elements is changed, the activity of the two elements is changed, and the function of the two elements is changed. The activity of fatty acid synthase is influenced by the viscosity of the solvent. The molecular structure of this kind of molecular structure is changed, and the activity of the two kinds of molecular structure is changed simultaneously. The three-dimensional structure is inactive under physiological conditions, and the quasi-stable structure is inactive under physiological conditions. The enzyme dissociates at low temperature and then dissociates at normal temperature. The enzyme activity is dependent on temperature. In fact, the life span of enzymes in animals is regulated. The molecular factory is highly bound to the complex enzyme, and the complex enzyme is useful in the future. In the future, the function of this enzyme will be changed from time to time.

项目成果

期刊论文数量(6)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Y.Muto,H.Arakawa,A.Ikai & Y.Arata: Protides of the Biological Fluids. 35. 441-448 (1987)
武藤勇、荒川浩、井井亚
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
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大田敏也、佐佐木卓二
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Stsushi Ikai,Masaaki Nishigai,Toshiya Osada,H.Arakawa & M.Kikuchi: Journal of Protein Chemistry. 6. 81-93 (1987)
井井Stsushi、西贝正明、长田敏也、H.Arakawa
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Atsushi Ikai,Toshiya Osada &Masaaki Nishigai: Journal of Biochemistry. 103. 218-224 (1988)
井井敦、大田敏也
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Yuka Giga,Atsushi Ikai,& Kenji Takahashi: Journal of BiologicalK Chemistry. 262. 6197-6203 (1987)
吉贺由香、伊井敦、
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
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  • 资助金额:
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    1991
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  • 财政年份:
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  • 资助金额:
    $ 1.02万
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    Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)
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知道了