放線菌トリプシンの構造と機能の相関に関する研究

放线菌胰蛋白酶结构与功能关系的研究

基本信息

  • 批准号:
    63580044
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.28万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
  • 财政年份:
    1988
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1988 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

備品として、東ソー(株)のHPLC用ポンプ、コントローラ、インジェクション、バルブ(樹脂仕様)を8月に購入した。消耗品として、HPLC用カラム、カラム充填用樹脂を購入した。これらと既存のカラム類との組合せにより、放線菌トリプシン(SET)の精製を行うことにより、従来と比べ収率が一割以上向上し、期間も大幅に短縮された。その他、結晶化用トレイ、シャーレを購入し、SETと阻害剤との複合体の結晶化などに使用した。X線フィルム、ポラロイドフィルム、キャピラリー等は、X線写真による複合体形成のチェック及び高エネルギー物理学研究所PFでのデータ収集に使用した。旅費は、結晶学会年会(11月大阪)での研究発表や研究打合わせに使用した。SETの1、7〓分解能の分子モデルを構築し、最小自乗法により構造の精密化を行った。しかし、精密化の目安であるR値が改良されないことから、モデルの再検討を行った。その結果、牛トリプシン(BT)と比較して、SETでは2つのドメイン中の構造はほぼ一致しているが、その相対的配向が異なっていることが示された。SETではBTと比べドメイン間のクレバスが狭く、ドメイン間の相互作用が強いと考えられる。クレバス中に酵素の活性に関与する3残基が位置しており、その機能を解明していく上で興味ある結果といえる。このことはSETの安定性にも関与していると思われ、ドメイン間の相互作用の解明を続けている。更に、SETのCaイオン結合部位は、BTのそれと比べ位置も異なり分子内部に存在しているなど有意な差が明らかとなった。SETの阻害機構の解明のために、阻害剤ロイペプティンとの複合体の調整を検討し、X線データを収集した。そのデータを処理している段階であるが、複合体形成によるドメイン間の相互作用の変化の検討も進めていく。
Supplies were purchased from Toshiro, Higashikata Co., Ltd.'s HPLC spectrometer, Konnotron, Gnome, and Haikou (resin resin) in August. We purchase consumables such as として, カラム for HPLC, and カラム resin for filling. Refinement of existing のカラム-type とのcombination せにより and actinomycete トリプシン(SET)を行うことにより, 従来とべ yield が一开上上し, もsignificantly shortened された during the period.そのの, crystallization トレイ, シャーレを purchase し, SET と inhibitors, とのcomplex のcrystallization などにした. X-ray radiograph, ポラロイドフィルム, キャピラリー, etc., X-ray photo compound The collection and use of the PF Institute of Physics that formed the のチェック and び高エネルギーPhysics. Travel expenses are incurred, and the annual meeting of the Crystallographic Society (Osaka, November) is used to study the table and the application of the combination. SETの1, 7〓decomposition energy of the molecule and the structure of the molecule, and the minimum self-multiplying method of the structure and the precision of the line.しかし、Precision の目安であるR値が Improvement されないことから、モデルの検検椒行った.そのRESULTS、牛トリプシン(BT)と comparisonして、SETでは2つのドメイン中のThe structure is the same as the structure, and the orientation of the structure is the same as the alignment of the structure. SETではBTと than the べドメイン间のクレバスが narrow く, the ドメインのinteraction is stronger than the えられる. The activity of the enzyme in the クレバス is related to the position of the する3 residue and the function of the していく上 and the interesting and interesting results.このことはSET's stability にも关 and していると思われ, ドメインの解明を続けている. More information, SET's binding site, BT's position than the position of the molecule, and the internal structure of the molecule. SET's blocking mechanism is explained, the blocking mechanism is adjusted, and the X-ray collecting system is used.そのデータをtreatment しているstage であるが, complex formation によるドメインのinteraction の変化の検曂进 めていく.

项目成果

期刊论文数量(1)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
T.Yamane;M.Kobuke;H.Tsutsui;T.Toida;T.Ashida;Y.Kawata;F.Sakiyama: J.Biochemistry. (1989)
T.Yamane;M.Kobuke;H.Tsutsui;T.Toida;T.Ashida;Y.Kawata;F.Sakiyama:J.Biochemistry。
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  • 通讯作者:
    野村紀通,他
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  • DOI:
  • 发表时间:
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  • 期刊:
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  • 作者:
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  • 通讯作者:
    小方 英二

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  • 资助金额:
    $ 1.28万
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    Grant-in-Aid for General Scientific Research (D)

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    $ 1.28万
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