界面活性剤による牛血清アルブミンのフラグメント・ペプチドの二次構造変化

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牛血清アルブミンはドメイン構造をもち、そのドメイン中に規則的なループ構造をもっている。このタンパク質に特徴的なループ部分、ループの一部、ドメイン間のつなぎの部分およびC末端部分のペプチドをペプチド合成機で合成し、これらペプチドの二次構造を円偏光二色性(CD)測定により検討した。今回合成した部分はこのタンパク質分子中でヘリックス構造をとっている。しかし、これらのペプチドはほぼランダムコイル構造であった。陰イオン性界面活性剤の添加によって、C末端部分のペプチドを除く3種類のペプチドはヘリックス構造を形成した。さらに、同じような長さのペプチドの構造と比較するために、メリチンおよびその類似物、ArgをLysに置換したものと-Thr^<10>-Gly^<11>-を-Lys^<10>-Lys^<11>-に置換したものを合成し、これらの二次構造を検討した。メリチンおよびメリチン類似物はポリ-L-グルタミン酸との相互作用によってランダムコイルからヘリックスに転移した。またpH12において、これらのペプチドはヘリックスをとった.現在、今回合成したペプチドと同じ残基数のポリ-L-リジンを合成し、逆相クロマトグラフィーシステムで精製している。ポリ-L-リジンの平均残基楕円率をもとに、一連のペプチドの二次構造を検討する予定である。