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エルシニア菌由来のスーパー抗原性産物の構造-機能相関に関する研究

耶尔森菌超抗原产物构效关系研究

基本信息

批准号：
07857022
负责人：
秋山徹
金额：
$ 0.77万
依托单位：
Tokyo Women's Medical University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)
财政年份：
1995
资助国家：
日本
起止时间：
1995 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

筆者らのグループはYersinia pseudotuberculosis感染症(エルシニア感染症)の原因菌であるY. pseudotuberculosisからスーパー抗原性を有する新規のエルシニア産物、Y. pseudotuberculosis-derived mitogen(YPM)を精製し、その遺伝子をクローニングすることに成功している。YPMはエルシニア感染症における生体の異常反応の発症に重要な役割を果たしていると考えられる。このメカニズムの解析、特に機能部位の特定を目的とする解析を行い、以下の成果を得た。1.得られたypm遺伝子の配列および推定アミノ酸配列をデータベースに登録された種々のタンパク質のそれと比較したが、相同性を有する配列を持つタンパク質は見いだされなかった。YPMは既知の細菌性スーパー抗原に比べ分子量が小さいことを考え合わせると、YPMの解析を行うことにより、これまでに得られた既知の細菌性スーパー抗原のそれとは異なる新たな知見が得られる可能性が高い、と考えられた。2.ypm遺伝子の配列を元に、YPMタンパク質の大量発現系を構築した。天然型YPMの場合と比較して、はるかに簡便な方法で、且つ約100倍の収量で純品のYPMタンパク質の調整を可能にした。得られた組換えYPMは天然型と同様の生理活性を保持していた。3.1の結果からYPMの機能部位特定に既知の細菌性スーパー抗原との相同性に基づいた方法は取りにくいことが明らかとなった。そこで、機能部位特定のため、特定の領域をN末端から順次欠損したYPM(欠損YPM)を作製することとし、2で構築した大量発現系を用いて欠損YPMの発現・精製系の構築を試み、複数種の欠損YPMの調整に成功している。現在、複数の欠損YPMを用いて、ヒト末梢リンパ球に対するマイトジェン活性、MHCクラスII分子との結合性等について解析中である。

Yersinia pseudotuberculosis infection is the cause of Yersinia pseudotuberculosis. pseudotuberculosis, antigenicity, and antigenicity. Pseudotuberculosis-derived mitogen(YPM) was successfully refined and purified. YPM is an important tool for the development of abnormal reactions in organisms. The following results were obtained from the analysis of the special function parts and the specific purpose. 1. The sequence of the gene is determined by comparing the sequence of the gene with the sequence of the gene. The sequence of the gene is determined by comparing the sequence of the gene with the sequence of the gene. YPM is known to be bacterial and its molecular weight is small, and YPM is analyzed to be bacterial and its molecular weight is high. 2. YPM gene allocation element, YPM gene allocation element. Natural YPM is easy to use, and it is possible to adjust the quality of pure YPM by about 100 times the amount. YPM has the same physiological activity as the natural type. 3.1 The results show that the functional site of YPM is specific to the known bacterial antigen and the identity of the basic method is different. In this paper, we try to construct a large number of YPM generation and refinement systems, and successfully adjust a plurality of YPM generation and refinement systems. At present, the use of multiple defective YPM, the activity of terminal molecules, the binding of MHC II molecules, etc.