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AAAプロテアーゼFtsHの構造と機能に関する研究

AAA蛋白酶FtsH的结构与功能研究

基本信息

批准号：
10163232
负责人：
小椋光
金额：
$ 1.66万
依托单位：
Kumamoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
财政年份：
1998
资助国家：
日本
起止时间：
1998 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

FtsHプロテアーゼがもつAAA型ATPaseを特徴づけるSRHモチーフが、FtsHのATPase活性に重要であることを明らかにした。その結果と、最近発表されたAAA蛋白の一つNSFの結晶構造をもとに、ATP加水分解におけるSRHの機能を説明するモデルを提唱した。このモデルにおいて、FtsHはオリゴマーを形成し、ATPを結合しているFtsHのSRHとその隣に位置するFtsHのSRHがATPのγリン酸基と相互作用し、共にATPの加水分解に関わる。特に、隣の分子のSRHのアルギニン残基は、低分子量G蛋白のパートナー蛋白GAPに存在し、GTPの加水分解に働くアルギニンフインガーと機能的に類似している。FtsHの構造解析とシャペロン機能の解析のため、ATPaseドメインだけを分離したところ、これらはモノマーとして存在し、ATPase活性を示さなかった。このこともFtsHのATPase活性には、オリゴマー形成が必要であるという考えと一致する。なお、FtsHがオリゴマーを形成することは、生化学的にも電顕観察でも証明されており、N末端側の膜貫通配列とペリプラズム領域が重要である。カゼインが、FtsHの良い基質となることを発見し、試験管内プロテアーゼ活性のアッセイ系を確立できた。この系において、FtsHのNTP分解活性とプロテアーゼ活性には強い相関関係が認められた。このNTP分解活性とプロテアーゼ活性の相関関係は、ペプチド基質についても観察されたので、ATP(NTP)の加水分解は、蛋白基質の巻き戻しに必要であるという考えでは説明しにくい。カゼインが基質として使えることが分かり、今後基質とFtsHの相互作用についての詳細な解析の道が開かれた。

FtsH ATPase activity is important because of its characteristics. The results show that the crystal structure of NSF and the function of SRH in ATP hydrolysis are discussed. In this case, FtsH is involved in the formation of ATP, ATP binding, and SRH interaction with ATP. In particular, SRH residues of neighboring molecules are similar to those of low molecular weight G proteins, such as GAP, GTP, and GTP. The structure analysis of FtsH and the function analysis of ATPase were carried out. The activity of FtsH is necessary for the formation of the enzyme. It is proved that the N-terminal membrane through alignment is important in the field of biochemistry. A good matrix for FtsH was developed, and the activity of FtsH was established. The relationship between NTP decomposition activity and FtsH activity is discussed. The correlation between NTP decomposing activity and protein decomposing activity is discussed in this paper. The interaction between matrix and FtsH will be analyzed in detail.