课题基金 / 基金详情

細胞質膜蛋白質の構造形成・アセンブリー

細胞質膜蛋白質の構造形成・アセンブリー
细胞质膜蛋白的结构形成和组装
批准号：
06248224
负责人：
小椋 光
金额：
$1.09万
依托单位：
Kumamoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1994
资助国家：
日本
项目状态：
已结题
起止时间：
1994 至 --
来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-06248224/
关键词：
ATPaseプロテアーゼメタロプロテアーゼ熱ショック応答ストレス応答σ因子膜蛋白

项目摘要

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FtsH蛋白は真核細胞の265プロテアソームの制御サブユニットのいくつかと相同なATPaseドメインを持ち、さらにZnメタロプロテアーゼに見られるHEXXHモチーフを持つ膜蛋白である。また遺伝的にλファージの溶菌・溶原化を制御するCII蛋白の分解に関わることが示され、Lon、Clpプロテアーゼとは異なる新しいタイプのATP依存性プロテアーゼであることが示唆された。CII蛋白を安定化するCIII蛋白は同時に熱ショック誘導に働くσ32を安定化することからσ32がFtsHプロテアーゼの細胞内基質である可能性が強く示唆された。FtsHを精製し、in vitro系で、予想したようにFtsHがATPase活性とσ32を分解するプロテアーゼ活性を持つことを明かにした。このFtsHによるσ32の分解はATPアナグロでは起こらなかった。FtsHのプロテアーゼ活性はZn2+により促進され、重金属のキレート剤o-phenanthrolineにより強く阻害された。興味深いことに26Sプロテアソームを阻害するvanadatによりFtsHのATPase活性およびプロテアーゼ活性の阻害が確認された。σ32以外のσ因子のうちσ70とσ38はFtsHによる分解は認められなかった。一方、in vivoにおいてもftsH変異によるσ32の安定化と蓄積を観察した。以上の結果より、FtsHは膜結合型のATP依存性メタロプロテアーゼであり、その基質の一つがσ32であることが明かとなった。
期刊论文(10)
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科研奖励(0)
会议论文
BN-PAGEを用いた大腸菌膜プロテアーゼ複合体の解析
  • 批准号：
    11878132
  • 项目类别：
    Grant-in-Aid for Exploratory Research
  • 资助金额：
    $0.96万
  • 财政年份：
    1999
  • 负责人：
    小椋 光
  • 依托单位：
    Kumamoto University
AAAプロテアーゼFtsHの構造と機能に関する研究
  • 批准号：
    11144233
  • 项目类别：
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
  • 资助金额：
    $1.73万
  • 财政年份：
    1999
  • 负责人：
    小椋 光
  • 依托单位：
    Kumamoto University
FtsHと分子シャペロンによる発現制御と膜の動態制御
  • 批准号：
    10172223
  • 项目类别：
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
  • 资助金额：
    $1.28万
  • 财政年份：
    1998
  • 负责人：
    小椋 光
  • 依托单位：
    Kumamoto University
AAAプロテアーゼFtsHの構造と機能に関する研究
  • 批准号：
    10163232
  • 项目类别：
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
  • 资助金额：
    $1.66万
  • 财政年份：
    1998
  • 负责人：
    小椋 光
  • 依托单位：
    Kumamoto University
海外基金