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細胞質膜蛋白質の構造形成・アセンブリー

细胞质膜蛋白的结构形成和组装

基本信息

批准号：
06248224
负责人：
小椋光
金额：
$ 1.09万
依托单位：
Kumamoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1994
资助国家：
日本
起止时间：
1994 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

FtsH蛋白は真核細胞の265プロテアソームの制御サブユニットのいくつかと相同なATPaseドメインを持ち、さらにZnメタロプロテアーゼに見られるHEXXHモチーフを持つ膜蛋白である。また遺伝的にλファージの溶菌・溶原化を制御するCII蛋白の分解に関わることが示され、Lon、Clpプロテアーゼとは異なる新しいタイプのATP依存性プロテアーゼであることが示唆された。CII蛋白を安定化するCIII蛋白は同時に熱ショック誘導に働くσ32を安定化することからσ32がFtsHプロテアーゼの細胞内基質である可能性が強く示唆された。FtsHを精製し、in vitro系で、予想したようにFtsHがATPase活性とσ32を分解するプロテアーゼ活性を持つことを明かにした。このFtsHによるσ32の分解はATPアナグロでは起こらなかった。FtsHのプロテアーゼ活性はZn2+により促進され、重金属のキレート剤o-phenanthrolineにより強く阻害された。興味深いことに26Sプロテアソームを阻害するvanadatによりFtsHのATPase活性およびプロテアーゼ活性の阻害が確認された。σ32以外のσ因子のうちσ70とσ38はFtsHによる分解は認められなかった。一方、in vivoにおいてもftsH変異によるσ32の安定化と蓄積を観察した。以上の結果より、FtsHは膜結合型のATP依存性メタロプロテアーゼであり、その基質の一つがσ32であることが明かとなった。

FtsH protein is the same as ATPase in eukaryotic cells.ドメインをhold ち、さらにZnメタロプロテアーゼに见られるHEXXHモチーフをhold つmembrane protein である.また伝's にλファージのlysis・lysogenizationをcontrolするCII proteinのdegradationに关わることがshowされ、Lon , Clp プロテアーゼとはdifferent なる新しいタイプのATP dependence プロテアーゼであることがshi唆された. The CII protein is stabilized and the CIII protein is stabilized by heat induction and σ32 at the same time.ることからσ32がFtsHプロテアーゼの intracellular matrix である possibility がstrong くshows instigation された. FtsH is purified, in vitro system is used, and FtsH is ATPase active and is decomposed in vitro.このFtsHによるσ32の breakdownはATPアナグロでは起こらなかった. FtsHのプロテアーゼActivityはZn2+によりpromotesされ, heavy metalのキレート剤o-phenanthrolineによりstrongくblocks damageされた. Interesting deep いことに26S プロテアソームを hinder するvanadat によりF tsHのATPase activity is blocked and confirmed. σ70 and σ38 are the σ factors other than σ32. On the one hand, in vivo においてもftsH変different によるσ32のStabilizationと Accumulationを観Observationした. The above results indicate that FtsH and FtsH are membrane-bound and ATP-dependent.アーゼであり、その matrixの一つがσ32であることが明かとなった.