权益分类	功能权益	普通用户	{{item.name}}会员
{{category.name}}	{{benefitItem.name}}

熱ショック転写因子シグマ32を分解するプロテアーゼの研究

降解热休克转录因子σ 32 的蛋白酶研究

基本信息

批准号：
07253218
负责人：
小椋光
金额：
$ 1.66万
依托单位：
Kumamoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1995
资助国家：
日本
起止时间：
1995 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

FtsHプロテアーゼによるσ32のin vitro分解系を用いて以下の点を明らかにした。(1)σ32の分解反応系においてシャペロン蛋白DnaK、DnaJ、GrpEが果たす役割を解析し、これらのシャペロンを加えてもσ32の分解促進は起らず、むしろDnaK、DnaJの添加によって分解は有意に阻害された。それにGrpEを追加するとその阻害効果は消失した。(2)RNAポリメラーゼを分解系に添加するとσ32の分解は強く阻害され、これにシャペロンを加えても阻害効果は変化しなかった。(3)基質特異性を調べるため、σ70やσ38を基質として反応を行ったが、これらのσ因子はFtsHプロテアーゼの基質にはならなかった。(4)In vivoの結果より、σ32の安定性に関与することが示されているC領域を欠失した変異σ32の分解をin vitroの系で調べたところ、予想に反してかなり効率よく分解された。(1)、(2)の結果よりσ32分解反応におけるシャペロンの働きはDnaK-DnaJのσ32への結合により、σ32がRNAポリメラーゼに再結合(して安定化)するのを防ぎ、それにGrpEが作用してシャペロンから遊離したσ32をFtsHプロテアーゼが分解するというモデルが考えられる。もちろん、in vitroの系にはまだ重要な因子が不足しているという可能性や条件設定がシャペロンの働きを調べるのに適していないという可能性も残され、今後の課題としたい。(3)、(4)の結果からは、FtsHプロテアーゼによる基質認識はσ32特異的であるが、σ32のC領域以外が重要であることを示唆するものである。C領域はシャペロンの結合に重要であることを示唆するin vivoのデータがある。これらの問題も今後の課題として残った。In vitroの系をさらに発展させ、in vivoの結果を検証する事が益々重要である。

FtsH プロテアーゼによるσ32のin vitro decomposition system をいての点を明らかにした. (1) σ32 decomposition reaction system protein DnaK, DnaJ, GrpE protein DnaK, DnaJ, GrpE protein The decomposition of ャペロンを加えてもσ32 promotes the decomposition of はriseらず, the addition of むしろDnaK, and DnaJ and the decomposition of によって is intentionally hindered. The damage blocking effect of the GrpE has been added and the effect has disappeared. (2) The decomposition system of RNA ポリメラーを is added and the decomposition of σ32 is strong. Blocking effect, blocking effect, and blocking effect. (3) Matrix specificity, σ70やσ38をmatrix としてanti-reaction を行ったが、これらのσfactorはFtsHプロテアーゼの matrixにはならなかった. (4) In vivo results show that the stability of σ32 is related to the decomposition of σ32 in the C field. The in vitro system is adjusted to the tune, and the introductory system is divided into efficiency and decomposition. The results of (1) and (2) are the decomposition of σ32 and the reaction of the におけるシャペロンの働きはDn aK-DnaJのσ32への合により、σ32がRNAポリメラーゼに合(stabilization)するのを Preventionぎ、それにGrpEがeffectしてシャペロンから游里したσ32をFtsHプロテアーゼがanalyticsするというモデルが考えられる.もちろん、in In vitro system, important factor, lack of possibility, condition setting, etc.ロンの働きを动べるのにAdaptable していないというpossibility も residual され、future issues としたい. (3), (4)のRESULTSからは、FtsHプロテアーゼによるsubstrate understandingはσ32 The special であるが and σ32のC are important outside the C field. The C field is a combination of vitality and vitality. The problem is the problem in the future and the problem is the problem in the future. The results of in vitro are important, and the results of in vivo are important.