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膜結合型ATP依存性FtsHプロテアーゼの細胞機能

膜结合 ATP 依赖性 FtsH 蛋白酶的细胞功能

基本信息

批准号：
07680744
负责人：
小椋光
金额：
$ 1.41万
依托单位：
Kumamoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
财政年份：
1995
资助国家：
日本
起止时间：
1995 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

σ32を特異的に分解するFtsHプロテアーゼについて以下の点を明らかにした。(1)σ32の分解反応系においてシャペロン蛋白DnaK、DnaJ、GrpEが果たす役割を解析し、これらのシャペロンを加えてもσ32の分解促進は起らず、むしろDnaK,DnaJの添加によって分解は有意に阻害された。それにGrpEを追加するとその阻害効果は消失した。(2)RNAポリメラーゼを分解系に添加するとσ32の分解は強く阻害され、これにシャペロンを加えても阻害効果は変化しなかった。(3)In vivoの結果より、σ32の安定性に関与するC領域を欠失した変異σ32の分解をin vitroの系で調べたところ、予想に反してかなり効率よく分解された。(4)ftsH欠損変異による致死を抑制するサプレッサー変異を同定し、この遺伝子はリポ多糖の合成を制御するfabZ遺伝子であること、ftsH変異株ではリポ多糖の合成量が上昇し、異常な膜構造が出現することを明らかにした。サプレッサー変異によって細胞内のσ32の量や安定性が変化するということはない。(1)、(2)の結果よりσ32分解反応におけるシャペロンの働きはDnaK-DnaJのσ32への結合により、σ32がRNAポリメラーゼに再結合(して安定化)するのを防ぎ、それにGrpEが作用してシャペロンから遊離したσ32をFtsHプロテアーゼが分解するというモデルが考えられる。もちろん、それ以外の可能性もあり今後さらに検討したい。(3)の結果は、FtsHプロテアーゼによる基質認識はσ32のC領域以外が重要であることを示唆するものである。C領域はシャペロンの結合に重要であることを示唆するin vivoのデータがある。今後FtsHの認識に必要な領域を詳細に検討していく。(4)の結果によりσ32以外に膜の生合成に関連する新たなFtsHプロテアーゼの基質発見の可能性が示唆された。

σ32 is a specific decomposition of FtsH. (1)The decomposition of σ32 is promoted by the addition of DnaK, DnaJ and GrpE. The resistance effect of adding GrpE is not obvious. (2)RNA decomposition system is added to the σ32, and the decomposition system is added to the σ32. (3)In In vivo, the stability of σ32 is related to C domain, and the decomposition of σ32 is not enough. (4)FtsH deficiency, heterosis, lethality, heterosis, heterosis, heterosis. The amount of σ32 in the cell changes with the change of temperature. (1)The results of (2) are as follows: σ32 decomposition reaction, σ32 recombination reaction. There is no possibility that the future will be different. (3)The result is that the matrix is recognized as being outside the σ32 domain. C. Field of study In the future, the necessary areas for FtsH recognition will be discussed in detail. (4)As a result, the possibility of matrix discovery in the formation of new FTS films other than σ32 was demonstrated.