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高分子量ストレス蛋白質HSP105の機能解析

高分子量应激蛋白HSP105的功能分析

基本信息

批准号：
11153227
负责人：
畑山巧
金额：
$ 1.15万
依托单位：
Kyoto Pharmaceutical University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
财政年份：
1999
资助国家：
日本
起止时间：
1999 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

ヒトから酵母に至るまで高度に保存された哺乳動物細胞のストレス蛋白質HSP105(HSP105αとHSP105β)の機能を明らかにすることを目的として、以下の研究をおこなった。1、HSP105の分子シャペロン機能(1)ルシフェラーゼ(LC)は熱処理すると凝集し失活するが、HSP105αまたはHSP105β存在下の熱処理ではLC凝集は抑制された。(2)HSC70/dj-1存在下で熱変性したLCはウサギ網状赤血球抽出液(RRL)の添加により再活性化されたが、HSP105存在下で熱変性したLCは再活性化されなかった。(3)HSC70/dj-1存在下で熱変性したLCのRRLによる再活性化は、HSP105αまたはHSP105βにより濃度依存的に抑制された。逆に、HSP105による熱変性LCの再活性化抑制はHSC70/dj-1により減少した。以上の結果から、HSP105α及びHSP105βは、タンパク質の熱凝集を抑制するとともに、HSC70系のシャペロン機能を負に調節すると考えられた。2、HSP105のリン酸化修飾(1)HSP105α及びHSP105βは、[^<35>S]メチオニン及び[^<32>P]正リン酸標識、脱リン酸化酵素処理により、共にリン酸化型及び脱リン酸化型として存在することが明らかになった。(2)リン酸化アミノ酸分析により、これらは共にセリン残基がリン酸化されること、さらにゲル内リン酸化法によりHSP105をリン酸化するキナーゼはヘパリンおよびGTPにより阻害されたことからCLIIキナーゼであると考えられた。現在、HSP105のリン酸化部位及びリン酸化による機能修飾について検討中である。

The lactating animals are stored at a high level from yeast to yeast. The protein HSP105 (HSP105 α-HSP105 β) can be used to understand the purpose of the study. 1. HSP105 molecular molecular mechanism: (1) LC agglutination inhibition in the presence of HSP105 α-HSP105 β and LC agglutination inactivation. (2) in the presence of HSC70/dj-1, the reticular red blood cell extractive fluid (RRL) was added in the presence of HSC70/dj-1, and the LC was reactivated in the presence of HSP105. (3) there is a degree-dependent inhibition of sex, LC, RRL, reactivation, HSP105 α, HSP105 β and degree dependence in HSC70/dj-1. The reverse and HSP105 reactivation of sexual LC inhibits the activation of HSC70/dj-1. The results of the above results showed that HSP105 α and HSP105 β, HSC70 and HSC70 were tested by agglutination test, anti-tumor, anti-tumor, anti-tumor 2. HSP105 acidizing treatment (1) HSP105 α and HSP105 β, [^ & lt;35>S] and [^ & lt;32>P] positive acid identification, deacidizing enzyme acidizing, co-acidizing and deacidizing. (2) Acid analysis, acid analysis, acid analysis, HSP105 acid analysis, acid analysis, acid analysis, At present, the HSP105 acidizing site and the acidizing machine can repair the temperature in the machine.