ミトコンドリア膜タンパク質のトポロジー形成原理の解明

线粒体膜蛋白拓扑形成原理的阐明

基本信息

  • 批准号:
    11878128
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.34万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Exploratory Research
  • 财政年份:
    1999
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1999 至 2000
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

真核細胞内では、小胞体由来のオルガネラ膜に存在する膜タンパク質は、タンパク質合成に共役して小胞体膜に組み込まれ膜内トポロジーを形成する。一方ミトコンドリア等の膜系には、小胞体系とは本質的に異なった経路で標的化・組み込みが行われる。本研究ではN-末端がオルガネラ内腔側・C-末端側が細胞質側という、いわゆる『SA-I』トポロジーを形成している膜タンパク質のミトコンドリア標的化やSA-I膜トポロジーを規定する配列情報の解明に向けた実験系設定に焦点をあてた。N-末端に膜アンカー配列を有しSA-Iトポロジーを示すTom20は、ミトコンドリア外膜に存在する。このSA-I膜タンパク質のミトコンドリアへの特異的標的化には、(1)やや低い(小胞体指向性配列ほどは高くはない)疎水性度の膜結合配列と、(2)その直後5残基以内の総電荷が正、という特性が必要十分であることを明らかにした。さらに、(3)膜結合領域の『高い疎水性』は小胞体へ向けた『優性のシグナル』となることを示した。また、小胞体のSA-I膜タンパク質(synaptotagmin II、Syt-II)について、ミトコンドリア膜系と比較対照するために詳細な検討を行ない、Syt-II分子の小胞体への標的化やN-末端ドメインの膜透過は合成の極めて初期に、『完全にCo-translationalに』進行すること、(2)N-末端ドメインの膜透過には疎水性セグメントの直前の『ターン形成傾向』の高いアミノ酸残基及び疎水性セグメント直後の正荷電アミノ酸残基が必須であることを明らかにした。ミトコンドリア膜タンパク質のトポロジー形成を小胞体系と比較しながら解明することに成功しつつある。
The origin of eukaryotic cell and small cell body, the formation of small cell membrane, the formation of eukaryotic cell membrane and the formation of small cell membrane. One side of the system, such as the membrane system, the small cell system, and so on, is important in the development of the system. The purpose of this study is to analyze the effect of N-terminal device on the internal cavity. C-terminal device. In this study, the effect of the SA-I on the membrane is analyzed in this study. In this study, the results of this study are as follows: in this study, in this study, the results of the study are as follows: in this study, in this study, the results of the study are as follows: in this study, in this study, the results of the study are as follows: in this study, in this study, the results of the study show that the internal cavity, the C-terminal, the cell, the terminal, the cell, the cell, At the end of the N-terminal, the membrane is arranged with SA-I, the outer membrane is present, and the outer membrane is present. The purpose of this study is to determine the sensitivity of the SA-I membrane, (1) the hydrophilicity of the membrane, and (2) the composition of the membrane, and the characteristics of the membrane. (1) the hydrophilicity of the membrane is low (the directivity of the small body is high). In combination with the field of high hydrophobicity, the small cell bodies of the membrane show that they are not sensitive to the nature of the disease. The membrane of small cell bodies (synaptotagmin II, Syt-II), the membrane system of small cell bodies (synaptotagmin II, Syt-II), the membrane system of small cell bodies (synaptotagmin II, Syt-II), the membrane of small cell bodies of Syt-II molecules, the N-terminal membrane of small cell bodies of Syt-II molecules were detected through the initial stage of synthesis, the initial stage of synthesis, the detection of complete DNA, and the detection of DNA in the membrane. (2) the N-terminal cationic acid membrane is sensitive to the formation of high-temperature, high-temperature, high- The formation of a small cell system is better than that of a small cell system.

项目成果

期刊论文数量(13)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Ota, K.et al.: "Membrane integration of the second transmembrane segment of band 3 requires a closely apposed preceding signal-anchor sequence"J. Biol. Chem.. 275. 29743-29748 (2000)
Ota, K. 等人:“带 3 的第二个跨膜片段的膜整合需要紧密并列的前置信号锚序列”J.
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
阪口 雅郎(中野 明彦 他編): "膜タンパク質のトポロジー形成(『タンパク質の一生』)"共立出版. 14(200) (2000)
Masao Sakaguchi(Akihiko Nakano 等编辑):“膜蛋白的拓扑结构(‘蛋白质的生命’)”Kyoritsu Shuppan 14(200) (2000)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Kida, Y. et al.: "Membrane topogenesis of a type I signal-anchor protein, mouse synapto-tagmin II, on the endoplasmic reticulum"J. Cell Biol.. 150. 719-729 (2000)
Kida, Y. 等人:“I 型信号锚蛋白、小鼠突触标签蛋白 II 在内质网上的膜拓扑发生”J.
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Sakaguchi,M.: "小胞体でのタンパク質の合成・膜透過・膜への組み込み"臨床化学. 28. 48-56 (1999)
Sakaguchi, M.:“内质网中的蛋白质合成、膜渗透和膜掺入”临床化学 28. 48-56 (1999)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Kusano, K.et al.: "Importance of a proline-rich sequence in the amino-terminal region for correct folding of mitochondrial and soluble microbial P450s"J.Biochem.. 129. 271-277 (2001)
Kusano, K.等人:“氨基末端区域富含脯氨酸的序列对于线粒体和可溶性微生物 P450 的正确折叠的重要性”J.Biochem.. 129. 271-277 (2001)
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  • 发表时间:
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  • 通讯作者:
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  • 发表时间:
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  • 作者:
    藤田英伸;高原教代;木田 祐一郎;阪口 雅郎;Yoshinobu Nakanishi
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  • 发表时间:
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