疎水性相互作用を利用したペプチドアミロイド組織化構造体の動的制御

利用疏水相互作用动态控制肽淀粉样蛋白组装结构

基本信息

  • 批准号:
    13031028
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.15万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
  • 财政年份:
    2001
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2001 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

リサイクル可能な新規の機能・構造特性を有するソフトマテリアル合成に関して、生体高分子・特に多彩な構造・機能特性を有するタンパク質(ポリペプチド)の組織化機能に学び・超えるペプチド材料システム設計・合成と動的制御を目的とする。特に近年、タンパク質の組織化・増幅現象としてタンパク質の3次元構造変化に起因したアミロイド線維形成に高い関心が集まっている。高分子的観点からも、ポリペプチド1次構造がキラルかつシークエンシャルに制御され、2次構造としてのらせん構造、ひだ状構造が制御され、かつ更に3次元構造=機能へと階層的に増幅構築される。このような特性を有するポリペプチドの構築原理を解き明かすことは非常に魅力的であり、かつ新規のソフトマテリアル材料の非共有結合的相互作用に基づく動的制御に結びつく。自己組織化するポリペプチドとして、アミロイドペプチドを選択した。アミロイド繊維はペプチドβシートが、疎水性相互作用、水素結合、静電結合により繊維状にキラルに構造制御された自己組織化集合体である。我々は、平行二本鎖α-ヘリックス構造を有すペプチドのN末端に疎水性基を導入することにより、均一環境下において自発的・自己触媒的に、α-ヘリックス構造からβ-シート構造へと転移し、それに伴いアミロイド繊維を形成するペプチドの設計に成功した。本設計タンパク質を用いることにより、種々のペプチドを構造相補的に組織化することに成功した。
リサイクルpossible new regulationのfunctionality・structural propertiesを有するソフトマテリアルsynthesisに关して、biopolymer・special colorfulなstructural・functional propertiesをThere is a するタンパク性(ポリペプチド) organizational function に学び・Super えるペプチド material システム design and synthesis とをpurpose control とする. Characteristics: In recent years, the organizational and amplification phenomenon of タンパク性のとしてタンパqualityの3D The cause of the structural change is the formation of the line dimension and the high care of the set. The characteristics of polymers are the primary structure of the polymer, the primary structure of the polymer, and the secondary structure of the polymer. The してのらせん structure, the ひだ-like structure がcontrol され, and the かつに 3-dimensional structure = the に widening structure される of the functional へと class. The character of the character is the character of the character. , かつ新码のソフトマテリアル Materials の non-shared binding interaction に based づ く control に knot び つ く. Organize your own するポリペプチドとして, アミロイドペプチドを选択した.アミロイド繊dimensional はペプチドβシートが, water-based interaction, water binding, static The electrically combined により繊dimensional にキラルに structural control されたself-organized aggregate である. I 々は, parallel two original lock α-ヘリックス structure すペプチドのN-terminal に疎water-based を introduction することにより, uniform environment において ・自発Already catalyzed に、α-ヘリックスstructuralからβ-シートstructuralへと転movableし、それに合いアミロイド繊dimensional を Formation するペプチドのDesign にした. In this design, the texture of the material and the texture of the material are used to complement the structured structure of the material.

项目成果

期刊论文数量(3)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Hisakazu Mihara: "Self-Assembly of Polypeptides into Amyloid Fibrils with Structural Transitions"Trans.Material Res.Soc.Jpn.. 26. 473-478 (2001)
Hisakazu Mihara:“多肽自组装成具有结构转变的淀粉样原纤维”Trans.Material Res.Soc.Jpn.. 26. 473-478 (2001)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Yuta Takahashi: "Complementary Assembly of Heterogeneous Multiple Peptides into Amyloid Fibrils with α-β Structural Transitions"Peptides : The Wave of the Future. (印刷中). (2002)
Yuta Takahashi:“利用 α-β 结构转变将异源多重肽互补组装成淀粉样原纤维”肽:未来的浪潮(2002 年出版)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Yuta Takahashi: "Heterogeneous Assembly of Complementary Peptide Pairs into Amyloid Fibrils with Structural Transition from α-Helix to β-Sheet"ChemBioChem. 2. 75-79 (2001)
Yuta Takahashi:“互补肽对异质组装成淀粉样原纤维,结构从 α 螺旋到 β 片层转变”ChemBioChem 2. 75-79 (2001)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
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