疎水性相互作用を利用したペプチドアミロイド組織化構造体の動的制御

利用疏水相互作用动态控制肽淀粉样蛋白组装结构

• 批准号: 13031028
• 负责人: 三原 久和
• 金额: $ 1.15万
• 依托单位: Tokyo Institute of Technology
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
• 财政年份: 2001
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2001 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-13031028/
• 关键词: ペプチド; 立体構造; αヘリックス; βシート; アミロイド

リサイクル可能な新規の機能・構造特性を有するソフトマテリアル合成に関して、生体高分子・特に多彩な構造・機能特性を有するタンパク質(ポリペプチド)の組織化機能に学び・超えるペプチド材料システム設計・合成と動的制御を目的とする。特に近年、タンパク質の組織化・増幅現象としてタンパク質の3次元構造変化に起因したアミロイド線維形成に高い関心が集まっている。高分子的観点からも、ポリペプチド1次構造がキラルかつシークエンシャルに制御され、2次構造としてのらせん構造、ひだ状構造が制御され、かつ更に3次元構造=機能へと階層的に増幅構築される。このような特性を有するポリペプチドの構築原理を解き明かすことは非常に魅力的であり、かつ新規のソフトマテリアル材料の非共有結合的相互作用に基づく動的制御に結びつく。自己組織化するポリペプチドとして、アミロイドペプチドを選択した。アミロイド繊維はペプチドβシートが、疎水性相互作用、水素結合、静電結合により繊維状にキラルに構造制御された自己組織化集合体である。我々は、平行二本鎖α-ヘリックス構造を有すペプチドのN末端に疎水性基を導入することにより、均一環境下において自発的・自己触媒的に、α-ヘリックス構造からβ-シート構造へと転移し、それに伴いアミロイド繊維を形成するペプチドの設計に成功した。本設計タンパク質を用いることにより、種々のペプチドを構造相補的に組織化することに成功した。

The function and structure characteristics of the new type of polymer may be related to the synthesis of organic polymer, special colorful structure and function characteristics, the organization function of organic polymer, the structure design and synthesis of organic polymer, and the control purpose of organic polymer. In particular, in recent years, there has been a high level of concern about the organization and amplitude increase of the material and the causes of the three-dimensional structural transformation of the material. Polymers are divided into three groups: first order structure, second order structure, third order structure, functional structure, etc. The structure principle of this kind of material is very attractive, and the interaction of the material is not common. I'm sorry, but I'm sorry. The structure of the structure is controlled by self-organizing aggregates, such as water interaction, water element binding, electrostatic binding, etc. We have successfully designed a parallel binary structure with N-terminal water-base introduction, self-evolution and self-catalyst under homogeneous environment, α-terminal structure, β-terminal structure, migration and other associated water-base formation. This design is based on the quality of the product and the structure of the product.

项目成果

Hisakazu Mihara: "Self-Assembly of Polypeptides into Amyloid Fibrils with Structural Transitions"Trans.Material Res.Soc.Jpn.. 26. 473-478 (2001)

Hisakazu Mihara：“多肽自组装成具有结构转变的淀粉样原纤维”Trans.Material Res.Soc.Jpn.. 26. 473-478 (2001)

Yuta Takahashi: "Complementary Assembly of Heterogeneous Multiple Peptides into Amyloid Fibrils with α-β Structural Transitions"Peptides : The Wave of the Future. (印刷中). (2002)

Yuta Takahashi：“利用 α-β 结构转变将异源多重肽互补组装成淀粉样原纤维”肽：未来的浪潮（2002 年出版）。

Yuta Takahashi: "Heterogeneous Assembly of Complementary Peptide Pairs into Amyloid Fibrils with Structural Transition from α-Helix to β-Sheet"ChemBioChem. 2. 75-79 (2001)

Yuta Takahashi：“互补肽对异质组装成淀粉样原纤维，结构从 α 螺旋到 β 片层转变”ChemBioChem 2. 75-79 (2001)