Struktur- und Funktionsanalyse eines komplexen integralen Membranproteins aus der ABC-Transporter-Familie

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Bakterielle ATP-abhängige (ABC) Transporter und ihre Verwandten in Eukaryoten sind an einer Vielzahl von Stoffwechselfunktionen und an für Krankheiten relevanten Prozessen beteiligt, wie bakterielle Pathogenizität, Antigenpräsentation in Immunzellen, multiple Antibiotikaresistenz und Mukoviszidose. Obwohl ABC Transporter seit über 30 Jahren studiert werden, ist die Struktur dieser Multikomponenten-Systeme nicht bekannt und der Mechanismus des Transports nicht verstanden. Wir haben einen sehr gut untersuchten bakteriellen ABC Transporter ausgewählt, das Maltosesystem von E. coli, um die strukturellen und funktionellen Eigenschaften durch in vivo und in vitro Experimente zu bestimmen. Wir werden biochemische und genetische Techniken verwenden (gerichtete Mutagenese, in vitro Rekonstitution und Fluoreszenzmarkierung), um die Struktur des Maltosetransporters zu untersuchen und Konformationsänderungen des MaIEFGK² Komplexes zu erkennen. Diese Arbeit wird generelle Erkenntnisse zum Mechanismus des aktiven Substrattransports liefern.