Elucidation of structure and function relationship in multiple-domain chitinases probed by a combination of X-ray crystallography, solution scattering, and molecular dynamics simulation

结合 X 射线晶体学、溶液散射和分子动力学模拟探讨多域几丁质酶的结构和功能关系

• 批准号: 21570119
• 负责人: NONAKA Takamasa
• 金额: $ 3.08万
• 依托单位: Iwate Medical University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• 财政年份: 2009
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2009 至 2011
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-21570119/
• 关键词: タンパク質; X線構造解析; 蛋白質; X線結晶構造解析; X線溶液散乱; 分子動力学計算; キチナーゼ; 酵素反応; 糖鎖; 分子認識; 生物物理

We suggest a hypothetical binding model of chitin-binding domains of Cht2 and ChiC, members of glycoside hydrolase family 19, against crystallineα-chitin. This model indicates the difference in the binding specificity of two chitinases. In both chitinases, the conformational flexibility of the interdomain linker can be considered to cause the conformational extension and the variability of the domain arrangement. These results tempt us to speculate the following mechanism of chitin degradation. While ChBD binds to chitin chain and acts as an anchor, CatD degrades chitin chains within a defined region of the radius depending on linker length.We determined and refined the crystal structures of the catalytic domain of chitinase D and its inhibitor complex. It is shown that conformational change of a substrate-binding loop is induced by the inhibitor binding.

我们提出了一种假设的糖苷水解酶家族19成员Cht2和ChiC的几丁质结合域与结晶α-几丁质结合的模型。该模型显示了两种几丁质酶结合特异性的差异。在这两种几丁质酶中，结构域间连接体的构象灵活性可以被认为是导致结构域排列的构象延伸和可变性的原因。这些结果促使我们推测甲壳素降解的以下机制。ChBD与几丁质链结合并作为锚点，而CatD则根据连接体长度在半径范围内降解几丁质链。我们确定并细化了几丁质酶D及其抑制剂复合物的催化结构域的晶体结构。结果表明，底物结合环的构象变化是由抑制剂结合引起的。

项目成果

イネクラスIキチナーゼ活性ドメインにおけるループ構造の機能解析

水稻I类几丁质酶活性结构域环结构的功能分析

• 发表时间: 2009
• 作者: Murakawa T;Hayashi H;Taki M;Yamamoto Y;Kawano Y;Tanizawa K;Okajima T.;渡邉剛志
• 通讯作者: 渡邉剛志

Structural studies of a bacterial modular chitinase belonging to glycoside hydrolase family 19

属于糖苷水解酶家族 19 的细菌模块化几丁质酶的结构研究

• 发表时间: 2009
• 作者: Yuichiro Kezuka;Yoshikane Itoh;Jun Watanabe;Takeshi Watanabe;and Takamasa Nonaka
• 通讯作者: and Takamasa Nonaka

天然変性領域を含むタンパク質構造アンサンブルの構築

包含自然退化区域的蛋白质结构整体的构建

• 发表时间: 2012
• 作者: 関安孝;毛塚雄一郎;野中孝昌
• 通讯作者: 野中孝昌

Structure of full-length class I chitinase from rice revealed by X-ray crystallography and small-angle X-ray scattering

• DOI: 10.1002/prot.22742
• 发表时间: 2010-08-01
• 期刊: PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS
• 影响因子: 2.9
• 作者: Kezuka, Yuichiro;Kojima, Masaki;Nonaka, Takamasa
• 通讯作者: Nonaka, Takamasa

蛋白質のX線構造解析と応用

蛋白质X射线结构分析及应用

• 发表时间: 2011
• 作者: 津村麻記;Sobhan Ubaidus;佐藤正樹;西山明宏;田崎雅和;澁川義幸;Uehara et al;野中孝昌
• 通讯作者: 野中孝昌