Structure-activity relationship and thermostability of ribonucleoprotein enzyme

核糖核蛋白酶的构效关系及热稳定性

基本信息

  • 批准号:
    22380062
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 11.65万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
  • 财政年份:
    2010
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2010 至 2012
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

The ribonuclease P (RNase P) in the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshiicomprises RNA (PhopRNA) and five proteins. We analyzed the RNA binding mode of the proteins, using a pair of complementary fluorescence-labeled oligoribonucleotides. Fluorescence resonance energy transfer (FRET)-based assayssuggests that the RNase P proteins assist PhopRNA in attaining a functionally active conformation via a distinct mode of binding. Moreover, Thermodynamic analysis revealed that PhoRpp38 and PhopRNA interact with each other with an association constant (Ka) of 1.56 x 107M-1. It was further found that PhoRpp38 simultaneously binds two stem-loop structures in PhopRNA approximately with an equal affinity. On the basis of the results, it was suggested that the simultaneous binding of PhoRpp38 to SL1 and SL2 makes an appropriate orientation of the S and C domains and that PhoRpp38 binding stabilizes base pairing, which increases base staking in PhopRNA
嗜热古细菌中的核糖核酸酶P(RNaseP)包括RNA(PhopRNA)和五种蛋白质。我们利用一对互补的荧光标记寡核苷酸分析了蛋白质的RNA结合模式。基于荧光共振能量转移(FRET)的分析表明,RNaseP蛋白通过一种不同的结合模式帮助PhopRNA获得功能活性构象。热力学分析表明,PhoRpp38与PhopRNA相互作用,缔合常数Ka为1.56×107M-1。进一步发现,PhoRpp38以大约相等的亲和力同时结合PhopRNA中的两个茎环结构。在这些结果的基础上,认为PhoRpp38与SL1和SL2的同时结合使S和C结构域有适当的取向,并且PhoRpp38结合稳定了碱基配对,从而增加了PhopRNA中的碱基对

项目成果

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会议论文数量(0)
专利数量(0)
Thermodynamic analysis of a multifunctional RNA-binding protein PhoRpp38 in the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshiiOT3
超嗜热古菌 Pyrococcus horikoshiiOT3 中多功能 RNA 结合蛋白 PhoRpp38 的热力学分析
  • DOI:
  • 发表时间:
    2012
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    K. Oshima;T. Nakashima;Y. Kakuta;K. Tsumoto;and M. Kimura
  • 通讯作者:
    and M. Kimura
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  • DOI:
  • 发表时间:
    2012
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
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  • 通讯作者:
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  • 发表时间:
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  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
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  • 期刊:
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  • 通讯作者:
    木村誠
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    $ 11.65万
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知道了