Aufklärung von Struktur, Funktion und Targeting des von Rostpilz-Haustorien in die Wirtspflanzenzelle transportierten Proteins RTP1p

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Rostpilze wachsen mit einem biotrophen Myzel in der Wirtspflanze und bilden Haustorien in lebenden Wirtszellen. Vom Ackerbohnenrost wurden Haustorium-spezifische Gene isoliert, die für Proteine mit potenziellen Leadersequenzen kodieren. Immunmikroskopische Analysen zeigten, dass einige dieser Haustorienproteine sekretiert weden. Ein Protein jedoch, RTP1p, wurde zusätzlich im Cytoplasma und im Kern der Wirtszelle nachgewiesen. RTP1p besitzt offenbar ein Kernlokalisierungssignal. In Tabakzellen zeigten RTP1:: GFP-Protein-Fusionen im Vergleich zu GFP alleine eine verstärkte Kernlokalisation. Ein Transfer von Proteinen in Wirtszellen ist bei Pilzen bisher unbekannt. Da dieses Protein evtl. eine zentrale Rolle bei der Rostinfektion spielt, so es näher charakterisiert werden. Mit Immunlokalisierung soll der Weg von RTP1p in die Kompartimente der Wirtszelle verfolgt werden. Mit Hilfe des mit RTP1 transformierten Pilzes C. lindemuthianum sollen Sekretion und Translokalisation von RTP1p in Pflanzenzellen untersucht werden. Mit RTP1p interagierende Pflanzenproteine sollen durch Affinitätsreinigung isoliert und kloniert werden. Die Auswirkung von RTP1p auf Pilzinfektionen soll in stabil transformierter Medicago trunculata und als mögliches Avirulenzprotein in transient transformierten Nichtwirtspflanzenzellen untersucht werden.