Die gekoppelte Rotation der beiden Motoren einer einzelnen F0F1-ATP Synthase: Elastische Energiespeicherung während ATP Synthese und Hydrolyse

F0F1-ATP合成酶催化线粒体、叶绿体和细菌膜中ATP的生成。ATP在F1-Teil - des酶机制下的合成和质子的转运。Es wind gegenwärtig angenommen， dass diese Kopplung durch zwei unterschiedliche Arten von Rotationsbewegungen innerhalb des酶的旋转：eine在drei 120°Schritten innerhalb des F1-Teils和eine在10°Schritten innerhalb des F1-Teils和10°Schritten c- untereheiten des F0-Teils旋转。Die Kopplung beider Motoren resultitit in einem nicht-ganzzahligen Verhältnis transportiter Protonen zu ATP and setzt voraus, ass konformationelle Deformationen während der Subschritte des F0-Rotation verlustfrei akkumuliert werden können。研究了夜间对称的基本问题[lösen]，王俊杰和柯立根在《夜间对称的基本问题》中提出了两个假设：1 .在《夜间对称的基本问题》中提出了两个假设：1 .在《夜间对称的基本问题》中提出。研究了一种新型的固定化酶- F0F1-ATP合成酶在脂质酶中的应用，确定了一种固定化酶（Oberfläche）。Der konformationelle Zustand eines individuellen酶während Der催化风、荧光共振和能量转移（FRET）等。与此同时，研究人员还发现了一种新的研究方法，即在脂质体研究中应用该方法zeitaufgelöst。

F0F1-ATP Synthase katalysiert die Bildung von ATP in den Membranen der Mitochondrien, Chloroplasten und Bakterien. Die Synthese von ATP am F1-Teil des Enzyms ist mechanisch an den Transport von Protonen über die Membran durch den Fo-Teil gekoppelt. Es wird gegenwärtig angenommen, dass diese Kopplung durch zwei unterschiedliche Arten von Rotationsbewegungen innerhalb des Enzyms erfolgt: eine Rotation der ¿ - und ¿ -Untereinheiten in drei 120° Schritten innerhalb des F1-Teils und eine Rotation in 10 bis 14 Schritten der c-Untereinheiten des F0-Teils. Die Kopplung beider Motoren resultiert in einem nicht-ganzzahligen Verhältnis transportierter Protonen zu ATP und setzt voraus, dass konformationelle Deformationen während der Subschritte des F0-Rotation verlustfrei akkumuliert werden können. Um dieses fundamentale Problem der Nicht-Symmetrie zu lösen, haben W. Junge und Kollegen die Hypothese einer elastischen Energiezwischenspeicherung in den Untereinheiten des Stators oder an der Grenzfläche zwischen ¿ -und ¿ -Untereinheit aufgestellt. Wir schlagen nun einen Weg vor, um experimentell dieses Konzept zu prüfen und die molekuaren Komponenten einer transienten Energiespeicherung an einer einzelnen F0F1-ATP Synthase in einem Liposom zu identifizieren, welches an einer Oberfläche immobilisiert ist. Der konformationelle Zustand eines individuellen Enzyms während der Katalyse wird mithilfe des Fluoreszenz Resonanz Energie Transfers (FRET) verfolgt. Gleichzeitig wird die aktuelle treibende Kraft gemessen, indem der pH-Wert innerhalb des einzelnen Liposoms zeitaufgelöst und abwechselnd zur FRET-Messung bestimmt wird.