Charakterisierung neuer Ribonukleasen in Haloferax volcanii

De Steuerung des RNA-Stoffwechseles is eine Centrallale Regulationsebene der GenExpression。在这两个规则中，所有的规则和规则都是正确的，这些规则和规则是不同的。Für die Herstellung and den kontrollierten Abbau aller RNAs den Ribonukleasen Benötigt，von denen in Archaea Bisher Nur sehr wenige Identifiziert Worden Sind.在Diesem Projekt Sollen Neue Ribonukleasen Aus Dem Salophilen Archaeon Archaeon Haloferax Volcann II中，确认了这两个物种的身份。Zum einen Sollen Ribonukleasen cerfiziert，Der Reifung稳定器RNA-Moleküle(tRNA，rRNA，RNaseP RNA，7S RNA)。Zum Anderen Sollen die Funktionen der tRNase Z和der RNase NZ in Archaea Genauer untersuht den.对MIT体内功能酯酶活性和RNA底物进行了鉴定。大足被淘汰了-Mutanten auf ihren Phänotyp untersuht，der Hinweise auf die Zielmoleküle liefern soll.在体外实验中，平行研究了重组酶的生化特征。类比Sollen同源物Proteine zu der bakteriellen RNaseJ1和DEM真核苷酸酶CPSF-Protein Untersuht den。

Die Steuerung des RNA-Stoffwechsels ist eine zentrale Regulationsebene der Genexpression. Sehr viele Prozesse in der Zelle werden durch RNA-Moleküle reguliert, Beispiele sind die Regulation der Zelldifferenzierung durch miRNAs oder die Wirkung von Riboswitches. Für die Herstellung und den kontrollierten Abbau aller RNAs werden Ribonukleasen benötigt, von denen in Archaea bisher nur sehr wenige identifiziert worden sind. In diesem Projekt sollen neue Ribonukleasen aus dem halophilen Archaeon Haloferax volcanii identifiziert und untersucht werden. Zum einen sollen Ribonukleasen identifiziert werden, die an der Reifung stabiler RNA-Moleküle (tRNA, rRNA, RNase P RNA, 7S RNA) beteiligt sind. Zum anderen sollen die Funktionen der tRNase Z und der RNase NZ in Archaea genauer untersucht werden. Mit in vivo Ansätzen sollen die biologischen Funktionen dieser Enzyme definiert und alle RNA-Substrate identifiziert werden. Dazu werden Knock-Out- Mutanten auf ihren Phänotyp untersucht, der Hinweise auf die Zielmoleküle liefern soll. Parallel werden mit den rekombinanten Enzymen die biochemischen Eigenschaften dieser Enzyme in vitro untersucht werden. Analog sollen die homologen Proteine zu der bakteriellen RNase J1 und dem eukaryotischen CPSF-Protein untersucht werden.