Stabilität und Funktion von Proteinen in nanostrukturierten Umgebungen

纳米结构环境中蛋白质的稳定性和功能

• 批准号: 80074208
• 负责人: Professor Dr. Gerd Ulrich Nienhaus
• 金额: --
• 依托单位: Institut für Angewandte Physik (APH)
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 2008
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 2007-12-31 至 2013-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/80074208?language=en
• 关键词: Stabilit; und; Funktion; von; Proteinen

Proteine sollen in nanostrukturierten Umgebungen untersucht werden, die in Bezug auf Stabilität, Struktur und Funktionseigenschaften der Biomoleküle möglichst optimale Eigenschaften haben sollen. Proteine werden spezifisch an selbstorganisierende Monoschichten (SAMs) auf festkörpergestützten, planaren Oberflächen gekoppelt oder in dreidimensionale Polymernetzwerke eingebettet. Es werden spektroskopische und mikroskopische Methoden eingesetzt, wobei Messungen mit Einzelmolekülempfindlichkeit im Vordergrund stehen. Durch systematische Beobachtungen von Strukturfluktuationen einer Anzahl wohlselektierter Modellproteine durch zeitlich aufgelöste Messungen des Fluoreszenzresonanzenergietransfers (FRET) bei Variation der Fluorophor-Bindungsstellen werden Details der Faltungsdynamik analysiert, zum Beispiel die Existenz von Faltungsintermediaten. Weitere, detaillierte Einsichten in die Energielandschaft der Polypeptide ergeben sich durch gezielte Modifikation der Aminosäuresequenz. Messungen im thermodynamischen Gleichgewicht in einem chemisch (denaturierende Kosolventien) oder physikalisch (Temperatur, Druck) destabilisierenden Milieu werden ergänzt durch Experimente unter Nichtgleichgewichtsbedingungen unter Einsatz von mikrostrukturierten Mischzellen. Neben Faltungsübergängen sollen Strukturfluktuationen im gefalteten Zustand untersucht werden, wobei hier insbesondere Fluorophor-Polypeptid-Wechselwirkungen in fluoreszenten Proteinen bearbeitet werden. Im Rahmen dieser Arbeiten werden auch die optischen Methoden mit Einzelmolekülempfindlichkeit (Absorption, Fluoreszenz, SERS) weiter verfeinert.

蛋白质在纳米结构中的溶解作用是韦尔登的稳定性、结构和功能的最佳特征。蛋白质韦尔登专门用于自组织单核苷酸（SAMs）检测、平面Oberflächen gekoppelt或三维聚合物。这是一种韦尔登的方法和一种特殊的方法，它可以在前体中找到一种特殊的分子。通过荧光共振能量转移（FRET）的实时测量和荧光素结合的变化，对结构流场进行系统的分析，以获得一个稳定的模型蛋白质。此外，还详细介绍了通过氨基脲修饰而获得的多肽能源。通过微结构混合物的非线性动力学实验，在化学（变性）或物理（温度，干燥）条件下测量非线性动力学参数是不稳定的。Neben Faltungsübergängen sollen Strukturfluktuationen im gefalteten Zustand untersucht韦尔登，这里有荧光蛋白质中的荧光多肽-韦尔登韦尔登。韦尔登也是一种光学方法，它具有吸收、增强、表面增强等功能。