Licht-induzierte Strukturänderungen in den Photorezeptoren PYP, Cph1 und Agp1 mittels zeitaufgelöster Fluoreszenzspektroskopie

光敏黄蛋白（PYP）和光敏色素Cph 1、Agp 1是通过光调节激活的光敏剂。《信号教育》是一部全球化的结构性著作。我是s.g. PYP的疏水塌陷模型表明蛋白质-克恩的N-末端结构域丢失。Cph 1和Agp 1是组氨酸激酶和bilden同型二聚体。我是s.g. <$scissors model <$对于Cph 1和Agp 1，我们将在Photokonversion auf definierte Weise ändern上进行Abstände zwischen den Untereinheiten。我们将韦尔登的劳动力集中在对现代劳动方法的支持上。Die Messung der Rate für strahlungslosen Energie-Transfer zwischen geeigneten fluoresierenden Donoren und Akzeptoren erlaubt eine Bestimmung deren Abstände sowie lichtinduzierten Abstandsänderungen. Trotz niedriger Ortsauflösung ist diese in Lösung durchgeführte Methode geegnet，da die Bildung des Signalzusts in PYP and möglicherweise auch in Cph 1/Agp 1 im Kristall blockiert ist.

Photoactive Yellow Protein (PYP) und die Phytochrome Cph1 und Agp1 sind bakterielle Photorezeptoren deren Aktivität durch Licht reguliert wird. Die Bildung des Signalzustands ist mit globalen Strukturänderungen verbunden. Im s.g. ¿hydrophobic collapse model¿ für PYP wird postuliert, dass sich die N-terminale Domäne vom Protein- Kern löst. Cph1 und Agp1 sind Histidinkinasen und bilden Homodimere. Im s.g. ¿scissors model¿ für Cph1 und Agp1 wird postuliert, dass sich die Abstände zwischen den Untereinheiten bei der Photokonversion auf definierte Weise ändern. Wir werden diese beiden Arbeitshypothesen mit Hilfe von zeitaufgelösten Fluoreszenz- Methoden überprüfen. Die Messung der Rate für strahlungslosen Energie-Transfer zwischen geeigneten fluoreszierenden Donoren und Akzeptoren erlaubt eine Bestimmung deren Abstände sowie lichtinduzierten Abstandsänderungen. Trotz niedriger Ortsauflösung ist diese in Lösung durchgeführte Methode geeignet, da die Bildung des Signalzustands in PYP und möglicherweise auch in Cph1/Agp1 im Kristall blockiert ist.