Zur Bedeutung des Zytoskelett-Adapterproteins SH3P7 bei Membrantransportprozessen in Leukozyten und ASFV-infizierten Makrophagen

B-Phosphozyten zählen zu den Antigen-präsentierenden Zellen（APC）.在此基础上，研究了B-Zell-抗原受体（BCR）状态下的抗原内酶促反应。该研究通过抗原肽的诱导和MHC-Ⅱ类分子的介导，使T-Helferzellen对B-Zellen产生协同刺激作用。由于BCR/抗原在体液免疫中的作用，最重要的蛋白质抗原基因是必需的，它的分子机制是确定的。通过对酶质体衔接蛋白SH3P7的鉴定，我们发现，抗原结合的BCR和Zytoplasma和Clathrin可使内酶裂解。Für den Transferrinrezeptor konnte diese Funktion von SH 3P7 bereits eindeutig best韦尔登.在非洲猪瘟病毒（ASFV）的膜转运中，SH3P7调节剂也可以在感染的巨噬细胞和B-Zellen中检测CD2v蛋白。SH3P7的一般功能将通过生化和遗传学研究进一步阐明。我的前座在我们的kürzlich hergestellte Mausmutante，在sh3p7-Gen通过zielgerichtete inaktiviert wurde。

B-Lymphozyten zählen zu den Antigen-präsentierenden Zellen (APC). Um diese Funktion zu erfüllen, findet eine endozytotische Aufnahme des Antigens über den B-Zell-Antigenrezeptor (BCR) statt. Dieser Vorgang leitet dann die Prozessierung und MHC-Klasse-II-gekoppelte Präsentation von Antigenpeptiden auf der B-Zelloberfläche ein und ermöglicht so eine Costimulation der B-Zellen durch T-Helferzellen. Obwohl die BCR/AntigenInternalisierung für eine humorale Immunantwort gegen die meisten Proteinantigene essentiell ist, ist über den molekularen Mechanismus erstaunlich wenig bekannt. Mit der Identifizierung des zytoplasmatischen Adapterproteins SH3P7, konnte in unserer Arbeitsgruppe ein erstes Signalmolekül beschrieben werden, das den Antigen-gebundenen BCR an das Zytoskelett und Clathrin-vermittelte Endozytoseprozesse zu koppeln scheint. Für den Transferrinrezeptor konnte diese Funktion von SH3P7 bereits eindeutig bestätigt werden. Ein SH3P7-regulierter Transport von Membranvesikeln scheint auch für das African Swine Fever Virus (ASFV) von Bedeutung zu sein, dessen CD2v-Protein in infizierten Makrophagen und B-Zellen mit SH3P7 assoziiert ist. Die genaue Funktionsweise von SH3P7 wollen wir durch biochemische und genetische Untersuchungen weiter aufklären. Im Vordergrund steht dabei die von uns kürzlich hergestellte Mausmutante, bei der das sh3p7-Gen durch zielgerichtete Mutagenese inaktiviert wurde.