Biochemisch-strukturelle Charakterisierung der Adenylatcyclasen Rv1264 und Rv2212 aus Mycobacterium tuberculosis

在结核分枝杆菌科迪尔伦15分枝杆菌中，人类三种腺化环状杆菌。Für die AC Rv1264是pH调节的自动调整器，用于中性N端子的设计，以及pH传感器的设计。Eineähnliche N-终端区域适用于AC Rv2212。我们正在进行生物化学和调节柴油分枝杆菌的研究。Domäne Aus Rv1264和De 3D-Strukturbstimt。这就是我们的出纳员。Zum Verständnis in AC Regullen Wollen Wire Die Struktures des Holoymms，D.H.pH传感器and katalytische Domäne，bstimin.VOM pH-Wert ABHängie Proteinkinformationen sollten unterschiedliche Aktuitätszustände strukturell wderspegeln.Ein Strukturvergleich MIT Rv2212 Wird Zeigen，Warum Dieses Protein Trotz Vergleichbner Domänenstrukut nich pH值调节。麻省理工学院生物化学研究Rv2212和Chimären zwitchen Rv1264和Rv2212 Wollen Wir die Funktion der N-Teralen Domänen abklären。他说：“我不知道这是怎么回事。”

In Mycobacterium tuberculosis kodieren 15 offene Leseraster für vermeintliche homodimere Klasse III Adenylatcyclasen. Für die AC Rv1264 wurde eine pH-regulierte Autohemmung durch eine neuartige N-terminale Domäne, von uns als pH-Sensor bezeichnet, nachgewiesen. Eine ähnliche N-terminale Region besitzt auch die AC Rv2212. Wir untersuchen biochemisch die katalytischen Eigenschaften und Regulation dieser mycobakteriellen ACn. Die N-terminale Domäne aus Rv1264 wurde kristallisiert und die 3D-Struktur bestimmt. Es handelt sich um ein tellerförmiges Dimer. Zum Verständnis der AC Regulation wollen wir die Struktur des Holoenzyms, d. h. pH-Sensor und katalytische Domäne, bestimmen. Vom pH-Wert abhängige Proteinkonformationen sollten unterschiedliche Aktivitätszustände strukturell widerspiegeln. Ein Strukturvergleich mit Rv2212 wird zeigen, warum dieses Protein trotz vergleichbarer Domänenstruktur nich pH reguliert ist. Mit biochemischen Studien an Rv2212 und Chimären zwischen Rv1264 und Rv2212 wollen wir die Funktion der N-terminalen Domänen abklären. Die Ergebnisse werden auch Aussagen hinsichtlich der Regulation der Klasse III Mammalia ACn zulassen.